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热休克现象是1962年R itossa首先在果蝇幼虫动物试验中发现的。试验发现,果蝇唾液腺染色体在过热环境中会发生形态改变。此现象与细胞中一类特殊蛋白质———热休克蛋白(Heat shock protein,HSP)的合成有关,因其最先在热休克现象中发现而得以命名。热休克蛋白除了因热休克刺激产生以外,还有很多因素(如缺氧、低温、氧化反应、化学物质、各种重金属、放射线、某些线粒体呼吸链抑制剂及某些药物等)都可以诱导产生,因此热休克蛋白又称为应激蛋白质(stress protein)。HSP70和HSP90是分子质量分别在70,90 ku左右的热休克蛋白,是热休克蛋白家… 相似文献
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热休克蛋白70研究新进展 总被引:1,自引:0,他引:1
1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).…… 相似文献
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热应激蛋白(Heat Shock Proteins,HSPs)是生命体处于应激状态时机体为维护蛋白质正常生理功能而产生的一类伴侣蛋白。1962年,Ritossa最早发现了热应激反应[1],随后,Tissiere在该反应中成功分离到由基因转录增强而形成的蛋白质并将其命名为热应激蛋白(又名热休克蛋白)[2]。由于热应激蛋白种类繁多,迄今为止尚没有具体的分类标准,所以根据其分子量大小和主要功能,可将热应激蛋白大致分为几种不同的家族. 相似文献
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1 热休克蛋白简介
1.1 定义
热休克蛋白(heat shock protein ,HSP)是生物体在不利环境因素刺激下应激合成的一组特殊的非分泌蛋白质.关于HSP的报道最早见于1962年,Ritossa观察到将果蝇幼虫的饲养温度从25 ℃提高到30 ℃,经30分钟后,其唾液腺多丝染色体上出现了特殊的"膨突".1974年,Tissieres研究证实这种现象的产生是因为温度升高增强了染色体的这一区域的基因转录,相应生成了一系列分子量为70 kDa和26 kDa的蛋白质,这些蛋白质随即被命名为热休克蛋白.随后研究发现,有机体(包括原核生物和真核生物)在受到环境、生理或病理胁迫时诱导产生HSP的热休克应答是一种普遍存在的生物学现象,而且在正常的生理条件下,许多HSP也有成型表达.哺乳动物的HSP以HSP70和HSP90家族为主. 相似文献
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热休克蛋白和细胞凋亡的关系 总被引:1,自引:0,他引:1
1 热休克蛋白 热休克蛋白(HSP)是生物体在不利环境因素刺激下应激合成的一组特殊的蛋白质.最早报道见于1962年,Ritossa观察到将果蝇幼体的饲养温度从25℃提高到30℃,经30 min后,其唾液腺多丝染色体上出现了特殊的"膨突"[1].1974年,Tissieres研究证实这种现象的产生是因为温度升高增强了这一区域的基因转录,相应生成了一系列分子量为70 kDa和26 kDa的蛋白质,这些蛋白质被命名为热休克蛋白.随后的研究发现,有机体(包括原核生物和真核生物)受到环境、生理或病理胁迫时诱导产生HSP的热休克应答是一种普遍存在的生物学现象[2],而且在正常的生理条件下,许多HSP也有组成型表达.HSP主要参与细胞内一些重要的生理活动,如蛋白质转位、折叠和装配.此外各种刺激因素诱导HSP的合成后,可稳定细胞结构,维持细胞正常生理功能,使机体相应适应能力如耐热、耐低温、抗感染、抗毒素等能力增加,因而目前对HSP的研究十分活跃. 相似文献
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谷氨酰胺对热休克蛋白表达的影响 总被引:2,自引:0,他引:2
谷氨酰胺的研究是生理和营养免疫领域研究的热点之一 ,近年来发现当动物处于应激状态下 ,谷氨酰胺不能满足机体需要 ,添加谷氨酰胺有助于增强机体对应激的抵抗能力。热休克蛋白 (HSP)是动物对外界刺激作出应答反应时产生的多肽类物质 ,起减缓应激不良影响、恢复机体正常机能的作用。鉴于最近几年来谷氨酰胺和热休克蛋白关系的研究 ,本文从体内、外试验研究两方面论述了谷氨酰胺对应激细胞的保护作用 ,以及添加谷氨酰胺与提高HSP表达的关系 ,且对其作用机制作了初步的探讨 相似文献