超声时间对大豆-乳清混合蛋白结构及乳化性质的影响

通过混合动植物蛋白得到具有全新口感和对人体健康更有益的双蛋白食品越来越受到重视。采用聚丙烯酰胺凝胶电泳、傅里叶红外光谱、紫外光谱、8-苯胺-1-萘磺酸荧光探针等手段研究了超声时间对大豆-乳清混合蛋白(SPI-WPI)结构及乳化性质的影响。结果表明:超声处理不会使混合蛋白发生降解,但对其二级、三级结构影响显著;随超声时间的增加,SPI-WPI二级结构中α-螺旋和β-折叠含量降低、β-转角含量增加,无规则卷曲含量也略有增加;由表面疏水性可知,超声处理后混合蛋白分子构象发生了改变,蛋白分子内部多肽链部分展开,蛋白结构变得更加舒展,疏水基团暴露,表面活性增强,乳化性增高;超声处理后,蛋白浊度显著降低,说明超声处理产生的空穴效应使蛋白粒子更加分散;混合蛋白体系乳化活性指数与乳化稳定性指数先增加、后降低,超声处理30 min时,混合蛋白体系乳化性最好。     

大豆-乳清混合蛋白对O/W乳液稳定性及流变性的影响

采用大豆分离蛋白-乳清分离蛋白(SPI-WPI)作为乳化剂制备O/W（水包油）乳液,通过测定粒径、Zeta电位、乳化活性指数、乳化稳定性系数、乳液稳定性系数、扫描电镜、流变等指标,探究不同蛋白混合比例及浓度对复合乳液稳定性及流变特性的影响。结果表明：当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为1∶9时,乳液体积平均粒径最小,为288.56nm,Zeta电位绝对值达到最大,为35.0mV,乳化活性指数最大,为108.23m2/g,乳化稳定性指数最大,为3.78471min,稳定性系数最大,为93.59%,此时乳液稳定性最好。当SPI-WPI乳液蛋白质量分数为2.0%、SPI与WPI质量比为9∶1时,乳液的粘度最大,乳液的剪切应力最大,流变特性较好。添加乳清分离蛋白增大了乳液的稳定性,降低了乳液的粘度和剪切力。     

不同蛋白微射流喷雾干燥制备鱼油微胶囊性能研究

以乳清分离蛋白(Whey protein isolated,WPI)、大豆分离蛋白(Soybean protein isolated,SPI)和豌豆分离蛋白(Pea protein isolated,PPI)分别与麦芽糊精作为复合壁材,卵磷脂作为乳化剂,将微射流处理后的乳液进行喷雾干燥,制备鱼油微胶囊。采用激光粒度分布仪、扫描电子显微镜、傅里叶变换红外光谱仪、热重分析仪等对3种蛋白制备的鱼油微胶囊性能进行研究比较。结果表明:乳液的粒径分布从大到小依次为SPI、PPI、WPI,乳化性质从优到劣依次为WPI、PPI、SPI; WPI制备的乳液粒径最小,微胶囊的包埋率最高、氧化稳定性最好; WPI制备的微胶囊呈球形,表面较为完整,SPI和PPI制备的微胶囊表面存在凹陷和少量孔洞; WPI含有高含量α-螺旋和无序结构,更有利于包埋; 3种鱼油微胶囊在200℃以下均具有良好的热稳定性,满足一般食品的加工条件,而SPI制备的微胶囊热稳定性最高。因此,除热稳定性外,以WPI制备的鱼油微胶囊性质明显优于SPI和PPI。     

乳清蛋白中性蛋白酶解物对Caco-2细胞铁吸收的影响

采用体外消化与Caco-2 细胞模型相结合的方法,研究了乳清蛋白浓缩物（WPC）中性酶解产物经超滤后获得的各组分对强化铁生物利用率的影响;采用Sephadex G-25 凝胶层析法对WPC的中性酶解产物的消化产物进行分离,并用Caco-2 细胞模型评价了分离后各组分对铁吸收的影响。结果表明,WPC中性酶解产物的各组分中,低分子量的组分（分子量小于10kDa）可以有效提高铁的生物利用率。组分3kR（分子量在3~10kDa之间）和3kF（分子量小于3kDa）与铁一起摄入时,铁的生物利用率分别达到23.32%、24.23%,显著高于WPC（2.58%）。铁的吸收率和生物利用率显著相关,而渗透率与生物利用率之间没有显著相关性;WPC中性酶解产物消化产物的各组分中,分子量小于1kDa 的组分将铁的吸收率提高到90.47%,显著高于空白（25.13%）。而分子量为1~5kDa 的一个组分会抑制铁的吸收。     

脉冲电场协同加热对乳清蛋白凝胶质构特性的影响

以乳清蛋白为研究对象,在电场强度15～55 kV/cm、脉冲数2～8个、水浴温度50～90℃范围内,通过单因素试验考察各因素对乳清蛋白硬度、弹性和保水性的影响。研究结果表明:乳清蛋白经高压脉冲电场作用后,所形成凝胶的性质有显著变化。与未受高压脉冲电场处理的对照样相比,凝胶硬度、弹性和保水性在电场强度15～25 kV/cm时降低,在电场强度35 kV/cm时显著提高,45 kV/cm时又降低。在电场强度35 kV/cm条件下,凝胶硬度、弹性和保水性随着脉冲数的增加而增强,但后期增幅变化不显著。凝胶硬度和弹性在水浴温度为80℃时最佳,保水性在水浴温度为70℃时最佳。     

酪蛋白对乳清浓缩蛋白自组装形成纳米纤维的影响

某些蛋白质在非常规条件下可以自组装形成纳米纤维聚合物,这种聚合结构对蛋白质单体及其常规聚合形态赋予了高级功能性质,但这种自组装过程容易受其他蛋白的干扰,破坏其组装聚合方式。研究了乳液中2种主要蛋白成分的相互作用和酪蛋白（CN）对乳清浓缩蛋白（WPC）自组装形成纤维状聚合物的影响,分析了WPC在自组装的不同时期受CN的干扰程度。结果表明,在纤维形成不同阶段混入CN,决定了形成聚合物的结构形态,CN加入的时间越早,对纤维形成的抑制作用越明显,提高混入CN浓度,能够使形成纤维聚合物的CN混入时间点延后。其中表面疏水作用和二硫键的形成共同促进了CN与WPC的聚合,弱化了WPC的自身作用,继而抑制WPC的纤维自组装,在纤维形成初期混入CN,这种抑制作用尤为明显。CN的混入使聚合速率常数k增大,WPC与CN聚合能力增强,而WPC间的聚合作用减弱,干扰和破坏了WPC纤维聚合物的形成。研究表明,牛乳中酪蛋白的影响导致牛乳蛋白无法形成纳米纤维聚合物,除去牛乳中的酪蛋白,使分离出的乳清蛋白在自组装聚合的中后期混入酪蛋白,则不影响纳米纤维聚合结构的形成。     

CaCl2对纤维核诱导乳清浓缩蛋白聚合能力的影响

研究了CaCl_2对两种核诱导乳清浓缩蛋白(WPC)在聚合方面的影响。通过向WPC自发、均相核诱导WPC、二次核诱导WPC形成纤维过程中添加CaCl_2,可提高纤维体系的硬度、黏度以及聚合率,并且对核诱导形成的纤维聚合物影响较大。添加CaCl_2后,核诱导的硬度增加量是WPC自发硬度增加量的1.661倍(均相核诱导)和1.821倍(二次核诱导),黏度增加量的对应值为2.261倍(均相核诱导)与2.479倍(二次核诱导)。添加CaCl_2使纤维的形态发生变化,成弯曲聚集体。对于纤维形成的两种路径自发与核诱导,CaCl_2的影响程度不同,与乳清浓缩蛋白自发纤维聚合能力相比,CaCl_2对核诱导乳清浓缩蛋白聚合能力的提升幅度更大。     

不同杀菌处理方式对SPI冻藏过程中理化特性的影响

为了研究不同杀菌条件对SPI理化特性的影响及相应SPI溶液冷冻条件下的物化性质变化,通过65℃、90℃和UHT不同杀菌处理所得SPI(分别记为65SPI、90SPI和USPI)制备相应蛋白溶液,经-18℃冻藏后,对其理化特性进行分析研究。试验结果表明:3种杀菌处理均造成了SPI一定程度的变性,与冻前未处理SPI相比,90SPI和65SPI溶液的可溶蛋白含量和表面巯基显著降低,粘度、粒径大幅增加,USPI则未有明显变化。此外,90SPI和USPI的疏水基团暴露程度较高,非还原电泳显示其AB亚基发生解离;不同杀菌处理SPI其溶液在冻藏期间内,随冻藏时间延长,蛋白溶解度、粘度、表面巯基和总巯基数量呈下降趋势,粒径和疏水基团暴露程度增加。冻藏后蛋白电泳图谱显示,65SPI和90SPI通过二硫键形成了分子量较大的可溶性聚集体。     

超声处理对豌豆蛋白——卡拉胶复合膜性能的影响

以豌豆分离蛋白（PPI）为原料,添加卡拉胶（CGN）制备豌豆蛋白—卡拉胶（PPI-CGN）复合膜,并研究超声处理对复合膜性能的影响。结果表明：超声处理显著提高了PPI-CGN复合粒子的Zeta电位绝对值和复合膜的机械性能、阻隔性及溶胀度（p<0.05）;降低了复合粒子的粒径和复合膜的厚度、溶解度及水分含量（p<0.05）。与豌豆蛋白膜相比,经超声处理的PPI-CGN复合膜的粒径、Zeta电位绝对值、机械性能、水分含量、阻隔性均显著提高（p<0.05）;水溶性显著降低（p<0.05）。     

超声联合酶处理下TG酶交联大豆分离蛋白凝胶特性研究

为研究超声联合酶处理对大豆分离蛋白(SPI)结构和对谷氨酰胺转氨酶(TG)交联的SPI凝胶性能的影响,采用内源性荧光光谱、傅里叶红外变换光谱解析超声联合酶处理对SPI结构的影响,并以粒径、游离巯基含量、表面疏水性、凝胶强度、持水性及微观结构为指标,探究SPI结构改变与功能特性之间的关系。红外及荧光光谱表明,与未经处理SPI和经单一改性处理的SPI相比,超声联合酶处理使蛋白α-螺旋和β-转角相对含量降低,β-折叠和无规则卷曲相对含量上升,蛋白结构伸展,促使游离巯基和疏水基团暴露,提高了SPI游离巯基含量和表面疏水性。与未处理SPI相比,经超声联合酶处理的SPI凝胶效果最佳,形成了均匀致密的凝胶网络,其凝胶强度和持水率分别提升了(278.04±18.81)%和(89.51±2.78)%,超声联合酶处理可以改善SPI结构以及TG交联的SPI凝胶特性。     

pH值对大豆分离蛋白功能性质的影响及其精准调控研究

大豆分离蛋白(Soybean protein isolate, SPI)对外界环境的变化极其敏感,中和工段中pH值微小的变化就会改变蛋白质的结构和功能性质。通过添加NaOH调控凝乳的pH值,利用红外光谱和内源荧光光谱分析SPI的结构及功能性质,研究发现在中性条件下SPI具有较好的起泡性,碱性条件时SPI具有较好的乳化性,当体系pH值为7时,SPI的起泡性最佳,当体系pH值为8.5时,SPI的乳化性最佳。建立了25 L大豆SPI中和工段pH值精细调控体系,利用Matlab模拟生产过程,通过动态线性与静态非线性拟合,采用模糊自适应控制结合Wiener模型调控中和罐的加碱量,当将中和罐中pH值调控为7时,调节时间为37.4 s,生产的SPI起泡性指数为57.22%,将中和罐中pH值调控为8.5时,调节时间为33.4 s,生产的SPI乳化活性指数为69.35 m²/g,体系无超调量用碱。     

高压均质对大豆蛋白柔性和乳化性的影响及相关性分析

以大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)对胰蛋酶的敏感性表征其柔性,研究不同均质压力(0~200 MPa)对SPI柔性和乳化性的影响,并探索SPI结构变化及其柔性与乳化性之间的相关性。结果表明,当均质压力为0~160 MPa时,SPI柔性随着均质压力的增加而增加,160~180 MPa时柔性变化不明显,当均质压力为180~200 MPa时,SPI柔性又呈现下降的趋势。表面疏水性随着均质压力的增大而增大,而浊度则随之减小,柔性随均质压力的变化趋势与乳化性随均质压力的变化趋势一致。相关性分析结果表明:SPI柔性与乳化活性和乳化稳定性呈线性正相关关系,相关系数分别为0.893和0.938。紫外扫描、内源性色氨酸荧光光谱研究发现,随着SPI柔性的增加,其结构变得更加舒展。     

物理改性对大豆蛋白柔性与乳化性的影响及其相关性分析

通过不同物理改性方法(热处理、超声处理、高压均质处理、微波处理)分别得到不同柔性的大豆分离蛋白(SPI),并利用SPI对胰蛋白酶的敏感性表征柔性,研究物理改性对SPI柔性与乳化性的影响并分析两者之间的相关性。结果表明,各改性方式对SPI柔性和乳化性产生不同的影响且乳化性随柔性的上升而上升。与其他处理条件相比,121℃热处理10 min得到最高的柔性和乳化活性,高压均质处理对SPI柔性影响小但对乳化活性影响大。相关性分析结果表明:热处理、超声处理条件下SPI柔性与乳化活性、乳化稳定性呈极显著正相关,相关系数分别为0.969、0.950和0.942、0.954。超高压均质处理条件下SPI柔性与乳化活性、乳化稳定性呈正相关,相关系数分别为0.771、0.720。微波处理条件下SPI柔性与乳化活性呈极显著正相关,与乳化稳定性呈显著正相关,相关系数分别为0.976、0.862。