牛结节性皮肤病病毒L1R基因的原核表达及多克隆抗体的制备

为了获得牛结节性皮肤病病毒(Lumpy skin disease virus, LSDV)L1R蛋白及其多克隆抗体,试验根据GenBank已公布的LSDV L1R蛋白的编码区合成序列,将合成序列插入原核表达质粒pET-32a,构建pET32a-L1R重组阳性质粒,转化至BL21(DE3)大肠杆菌感受态,用异丙基硫代半乳糖苷(IPTG)进行诱导表达。对诱导表达的重组蛋白采用镍离子亲和层析柱进行纯化,通过透析进行纯化蛋白的复性,用Western-blot对复性后的蛋白进行鉴定。将鉴定成功的蛋白免疫Balb/c小鼠制备多克隆抗体,采用间接ELISA测定多克隆抗体的效价。结果表明：L1R蛋白在大肠杆菌中高效表达,在1 mmol/L IPTG、37℃、200 r/min条件下,主要以包涵体的形式表达且纯度较高,表达的蛋白质分子质量约为40 ku,与预期的蛋白质大小一致。纯化后的L1R重组蛋白能被His单克隆抗体及山羊痘阳性血清识别,反应原性良好。制备的小鼠抗LSDV L1R多克隆抗体效价可达1∶102 400,免疫原性良好。说明试验成功在大肠杆菌中表达LSDV L1R重组蛋白,并制备获得多克隆抗...     

日本血吸虫PDIA3的原核表达和多抗血清制备

为获得日本血吸虫(Schistosoma japonicum,Sj)PDIA3(Sj PDIA3)重组蛋白,并制备多克隆抗体血清,本研究以日本血吸虫c DNA文库为模版,利用PCR技术扩增得到PDIA3 ORF全长,并克隆到p ET28a(+)载体中,将得到的重组质粒p ET28aSj PDIA3转化至BL21(DE3)感受态细胞,经IPTG诱导后His-Ni柱亲和层析纯化得到Sj PDIA3重组蛋白,利用重组蛋白免疫BALB/c小鼠,制备多克隆抗体,Western blot分析重组蛋白的免疫原性。扩增得到长为1482 bp日本血吸虫PDIA3的ORF序列,该序列编码493个氨基酸,含两个硫氧还原蛋白结构域和一段信号肽,无扩膜结构。在原核表达系统中表达得到大小为55 k Da的Sj PDIA3重组蛋白,分析显示其具有良好的抗原性。     

1型鹅星状病毒ORF2蛋白原核表达及其多克隆抗体的制备与鉴定

[目的] 利用原核表达系统表达1型鹅星状病毒（Goose astrovirus 1,GAstV-1）结构蛋白ORF2,并制备其多克隆抗体。[方法] 根据GAstV-1 TZ03株基因序列,对ORF2基因序列进行大肠杆菌密码子偏爱性优化和合成,将其克隆至原核表达载体pET-30a（+）,构建重组质粒pET-ORF2,转化大肠杆菌BL21（DE3）感受态细胞,IPTG诱导表达重组蛋白,通过SDS-PAGE和Western blotting鉴定重组蛋白;将鉴定正确的重组蛋白纯化后免疫家兔制备多克隆抗体,以间接免疫荧光试验鉴定多克隆抗体的特异性。[结果] 酶切和测序结果显示,成功获得重组质粒pET-ORF2;SDS-PAGE结果显示,表达的重组蛋白分子质量约为70 ku,主要以包涵体形式存在;Western blotting结果表明,该蛋白能与抗His标签鼠单克隆抗体发生特异性反应。间接ELISA检测制备的兔抗ORF2蛋白多克隆抗体效价达1：128 000;间接免疫荧光试验结果显示,制备的多克隆抗体能与GAstV-1发生特异性反应。[结论] 原核表达的GAstV-1 ORF2重组蛋白具有良好的免疫原性,制备的兔源多克隆抗体具有较高的效价和特异性,为研制GAstV-1相关诊断试剂奠定了基础。     

扩展莫尼茨绦虫vasa基因的原核表达及多克隆抗体的制备

试验旨在表达、纯化扩展莫尼茨绦虫VASA蛋白,并制备兔抗VASA多克隆抗体。根据扩展莫尼茨绦虫全基因核苷酸序列设计特异性引物,利用PCR方法扩增vasa基因片段;将扩增产物与原核表达载体pET-22b(+)连接,获得重组质粒pET-22b-VASA;经Amp抗性筛选阳性菌,双酶切、PCR测序鉴定后,将其转化大肠杆菌(DE3)感受态细胞中,并进行IPTG诱导表达;重组融合蛋白经镍柱纯化后,进行Western blot鉴定;将融合蛋白免疫兔,制备多克隆抗体。结果显示,重组质粒pET-22b-VASA构建正确,通过IPTG诱导获得大小约32 200的VASA重组融合蛋白;Western blot分析表明其与鼠抗His单克隆抗体呈阳性反应。纯化的VASA蛋白免疫兔获得了多克隆抗体,ELISA检测其效价为1∶128 000。本试验成功制备了具有免疫原性的VASA蛋白及其兔源多克隆抗体,为VASA蛋白生物学功能及该蛋白在绦虫体内的分布等研究奠定基础。     

双峰驼FCGRT基因的原核表达及多克隆抗体的制备

为制备抗双峰驼FcRn的抗体,首先从NCBI收录的双峰驼FCGRT基因序列中选取编码区,经跨膜结构和信号肽预测分析,截取不含信号肽的膜外序列并构建重组质粒pET-28a-FcRn,然后在大肠埃希氏菌BL21(DE3)中用IPTG诱导表达及表达条件优化,用纯化后的FcRn重组蛋白免疫家兔,制备抗双峰驼FcRn的多克隆抗体...     

猪热休克蛋白40(Hsp40)的原核表达、纯化及多克隆抗体的制备

克隆猪热休克蛋白40 (heat shock protein 40,Hsp40)基因并构建其原核表达载体,以纯化的猪Hsp40蛋白为抗原免疫兔制备抗猪Hsp40多克隆抗体。参照GenBank收录的猪Hsp40全基因序列,设计1对特异性扩增其CDS区全序列的引物,利用RT-PCR方法扩增猪Hsp40基因;扩增产物经双酶切后定向克隆至原核表达载体pCzn1-His,测序无误后转化Arctic Express (DE3) RP感受态高效表达宿主菌,优化其表达条件(时间、IPTG浓度、温度)后,将可溶性的猪Hsp40重组蛋白用His-Band Ni^+层析柱进行纯化,用纯化的His-Hsp40重组蛋白免疫兔以制备多克隆抗体。采用抗原亲和纯化法对制备的多抗进行纯化,并采用间接ELISA法检测抗体效价。利用Western blot检测重组蛋白的免疫原性和反应原性,以及抗体的特异性。结果显示,克隆得到的猪Hsp40基因片段长度为1 485 bp,表达出的可溶性His-Hsp40重组蛋白相对分子质量约为57 800,制备出的猪Hsp40蛋白多克隆抗体效价为1∶512 000,且该多抗能够特异性识别His-Hsp40重组蛋白和猪肺泡巨噬细胞中的Hsp40蛋白。结果表明,成功克隆了猪Hsp40基因,表达并纯化了猪Hsp40蛋白,制备的兔抗猪Hsp40蛋白多克隆抗体能够有效地应用于猪Hsp40蛋白抗原的检测。     

非洲猪瘟病毒I177L蛋白的原核表达及其多克隆抗体的制备

为了制备抗非洲猪瘟病毒I177L蛋白的多克隆抗体，根据HLJ/2018株的I177L序列，设计引物，扩增带有His标签序列的I177L序列，并将其插入pMAL-c5x原核表达载体中，转化至Rosetta(DE3)感受态细胞中，经IPTG诱导表达和切胶纯化后，用Xa蛋白酶因子去除重组蛋白中的MBP标签。将处理后的I177L蛋白免疫新西兰大白兔，制备多克隆抗体。结果显示，在37℃、0.6 mmol/L IPTG条件下，诱导5 h后，重组MBP-I177L蛋白表达量最高，蛋白分子质量大小约为67 ku,与预期大小相符；重组蛋白以可溶性表达为主；多克隆抗体经Western blot、间接ELISA及IFA试验结果显示，抗体效价为1∶128 000,并且该抗体能特异性识别I177L蛋白。     

猪瘟病毒E0蛋白的原核表达及多克隆抗体的制备

为表达猪瘟病毒E0蛋白并制备其多克隆抗体,本研究构建E0蛋白的原核表达载体,转化至BL21(DE3)菌株,IPTG诱导表达,亲和层析及切胶回收纯化重组蛋白。SDS-PAGE和Western blot分析显示E0重组蛋白主要以包涵体形式表达,亲和层析纯化获得了E0重组蛋白,用其免疫Balb/c小鼠4次制备E0重组蛋白的多克隆抗体。间接ELISA显示,免疫小鼠血清中E0蛋白抗体效价为1∶50 000。获得的E0蛋白多抗能与病毒感染细胞及E0-EGFP融合表达细胞中天然结构的E0蛋白发生特异性反应。本研究制备的E0重组蛋白及其多克隆抗体为进一步研究E0蛋白的功能和免疫原性奠定了基础。     

猪硒蛋白W的原核表达及IgY多克隆抗体制备

试验旨在优化硒蛋白W （selenoprotein W，SelW）的原核表达系统，并评估SelW的免疫原性和基于IgY抗体检测猪体内SelW的可行性。将获得的猪SelW基因序列密码子进行优化、合成并连接至pET-32a （+）表达载体中，构建原核表达重组质粒pET32a （+）-SelW，转化E.coli BL21（DE3）宿主菌中，进行IPTG诱导表达，SDS-PAGE鉴定重组猪SelW的表达情况，并免疫产蛋鸡制备抗SelW的IgY多克隆抗体，通过间接ELISA检测IgY抗体滴度，采用Western blotting检测IgY识别抗原的特异性。SDS-PAGE结果显示，SelW基因在原核细胞中成功表达，得到了大小约为33 ku的重组蛋白，IPTG最佳诱导浓度及时间分别为0.5 mmol/L和6 h；可溶性分析结果显示，重组蛋白SelW主要以包涵体形式存在。间接ELISA检测结果显示，免疫后45 d的IgY多克隆抗体的效价可达1：51 200。Western blotting检测结果显示，重组蛋白具有良好的免疫原性，所制备的IgY抗体与SelW的亲和力较高。本试验成功构建并优化了SelW蛋白的原核表达系统，提高了SelW蛋白的表达量，获得了具有良好免疫原性的SelW蛋白，制备的IgY抗体能特异性识别猪肌肉组织中的SelW，可用于检测猪组织中SelW的表达、预防硒中毒和缺硒性疾病的监测等，为进一步探究SelW的生物学功能奠定基础。     

鸡toll样受体7的克隆表达及多克隆抗体的制备

本试验旨在制备兔抗鸡toll样受体7(chicken toll-like receptor 7, chTLR7)多克隆抗体，根据GenBank已发表的chTLR7序列设计引物，采用RT-PCR方法扩增chTLR7胞外区基因片段，并构建原核表达重组质粒，通过优化蛋白表达条件，用获得的融合蛋白免疫兔制备多克隆抗体，通过免疫印迹及间接免疫荧光试验鉴定制备的兔抗chTLR7多克隆抗体的特异性。结果显示，该片段长度为1 122 bp，与预测的片段大小、碱基序列一致。构建的原核表达重组质粒pGEX-6P-1-chTLR7经IPTG诱导后，表达出预期63 kDa的重组蛋白，免疫兔可产生特异性抗体。制备的兔抗chTLR7多克隆抗体具有良好的特异性，为后续实验研究chTLR7传导通路、免疫机制等相关研究提供有利工具。     

弓形虫天冬氨酸蛋白酶2(TgASP2)的生物信息学分析及多克隆抗体的制备

为了预测分析弓形虫天冬氨酸蛋白酶2(TgASP2)的生物结构及功能,并制备多克隆抗体,试验首先采用生物信息学软件对TgASP2蛋白的理化性质、二级结构、三级结构、信号肽、跨膜结构域、磷酸化位点及B、T淋巴细胞抗原表位等进行分析,然后构建原核表达载体,采用Ni-NTA柱亲和层析法纯化重组蛋白,再免疫大鼠制备特异性多克隆抗体。结果表明：TgASP2蛋白的分子式为C₂₂₉₆H₃₅₈₈N₆₂₆O₆₆₁S₂₄,等电点为7.22,为亲水性稳定蛋白;N端第1～19位氨基酸为信号肽序列,无跨膜结构域,共有37个磷酸化位点;具有14个B淋巴细胞线性表位、4个CTL细胞抗原表位及3个Th细胞抗原表位。试验成功构建出重组质粒pET-28a(+)-TgASP2,获得了可溶性重组蛋白rTgASP2;成功制备出多克隆抗体,且制备的多克隆抗体能特异性识别弓形虫内源性TgASP2蛋白,抗体效价高达1∶128 000。说明TgASP2蛋白具有一定的免疫原性,能引发良好的免疫应答。     

鸡粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子的原核表达及生物学活性分析

通过PCR方法扩增不含信号肽的鸡GM-CSF成熟蛋白基因,克隆至原核表达载体pET-32a（＋）,构建原核表达质粒p32GM-CSF,通过IPTG诱导重组鸡GM-CSF蛋白表达,经镍离子亲和层析纯化后,用MTT法检测表达重组蛋白的生物学活性,并制备兔抗鸡GM-CSF多克隆抗体。结果表明成功地构建了p32GM-CSF原核表达质粒,SDS-PAGE结果显示表达的重组蛋白约34 ku,主要以包涵体形式表达,纯化后得到高纯度目的蛋白。West-ern Blot结果表明,该重组蛋白能与制备的抗鸡GM-CSF抗体特异性结合。MTT试验证实,该重组蛋白具有明显增强鸡骨髓细胞增殖的生物学活性;这些研究结果表明,表达的重组chGM-CSF蛋白及其多克隆抗体拥有相应的生物学功能,这将为进一步研究鸡GM-CSF蛋白的生物学功能及其应用奠定基础。     

双峰驼IgA基因的原核表达及抗体制备

为制备抗双峰驼IgA的抗体,将双峰驼IgA重链恒定区基因克隆至pET-28a(+)上,构建重组蛋白质粒pET-28a-IgA-H,再进行IPTG诱导表达、分析和纯化,以及SDS-PAGE和Western blot验证。用以获得的目的蛋白制备兔抗双峰驼IgA多克隆抗体,并通过ELISA和Western blot检测效价及其特异性。结果表明,获得的重组目的蛋白大小约为39ku,最佳诱导表达条件为IPTG 23.83μg/mL、诱导时间6 h,且重组蛋白主要以包涵体的形式表达。ELISA检测显示抗体效价达1∶32 000,Western blot鉴定抗体能特异性识别原核表达的pET-28a-IgA-H蛋白,并能有效地将双峰驼IgA与IgG区别开来,表明成功获得了双峰驼IgA重链恒定区的重组蛋白及特异性良好的多克隆抗体。     

新型鹅星状病毒ORF2基因的原核表达及多克隆抗体的制备

以新型鹅星状病毒(goose astrovirus, GAstV)ORF2基因为序列设计1对特异性引物,利用PCR方法进行扩增,将其克隆到原核表达载体pET-30a中,转化DH5α感受态细胞,经酶切鉴定及测序后,获得重组质粒pET30a-ORF2。随后转化BL21(DE3)感受态细胞,经IPTG诱导后进行SDS-PAGE和Western blot检测重组蛋白。将鉴定正确的重组蛋白纯化后免疫家兔,制备抗鹅星状病毒衣壳蛋白的多克隆抗体。结果:成功获得ORF2基因,构建的原核表达重组质粒成功表达预期的重组蛋白,大小约84 kDa,且均能与His单抗和鹅阳性血清特异反应。制备的多克隆抗体,Western blot检测能与重组蛋白发生特异性反应,间接免疫荧光试验(IFA)检测也能与新型鹅星状病毒发生特异性反应。本试验结果表明,原核表达的新型鹅星状病毒结构蛋白ORF2及制备的多抗均具有良好的免疫原性和反应原性,为新型鹅星状病毒检测方法的建立及ORF2基因功能研究奠定了基础。     

H9N2亚型禽流感病毒NP蛋白原核表达及多克隆抗体制备

【目的】对华南地区分离到的1株H9N2亚型禽流感病毒(Avian influenza virus, AIV)流行株NP蛋白进行原核表达,制备H9N2亚型AIV NP蛋白多克隆抗体。【方法】将1株H9N2亚型AIV的NP基因克隆至pET-32a(+)原核表达载体,构建NP蛋白原核表达质粒。将重组质粒同时转化大肠杆菌BL21(DE3)和Rosetta(DE3)感受态细胞,经IPTG诱导表达重组蛋白。通过考马斯亮蓝染色和Western blotting分析并比较NP蛋白在两种表达菌中的表达量,进一步优化诱导剂浓度、诱导时间及诱导温度等条件,提高蛋白的表达效率。采用镍柱亲和层析法对NP蛋白进行纯化,用BCA法测定蛋白浓度。以纯化的NP蛋白免疫新西兰大白兔获得多克隆抗体,通过Western blotting和间接免疫荧光对所制备的多克隆抗体进行鉴定,通过间接ELISA测定抗体效价。【结果】试验成功构建pET-32a-H9N2-NP原核表达质粒并表达重组NP蛋白。考马斯亮蓝染色和Western blotting结果均表明,重组NP蛋白在大肠杆菌Rosetta(DE3)感受态细胞中表达水平远高于大肠...     

奶牛结合珠蛋白生物信息学分析及其多克隆抗体的制备

结合珠蛋白(haptoglobin, Hp)是奶牛罹患乳房炎期间一种重要的标志性蛋白,其在血液和乳汁中含量变化与患牛乳房炎病情密切相关。为制备奶牛Hp多克隆抗体及了解其理化性质、结构和功能,本研究通过PCR成功扩增获得奶牛Hp完整CDS区序列,对其进行生物信息学分析和pQE-80L-Hp原核表达载体的构建。将测序成功的重组质粒转化至M15感受态细胞,用1 mmol/L IPTG诱导重组蛋白的表达。重组蛋白表达后用亲和层析法进行纯化。利用纯化后的蛋白免疫动物制备多克隆抗体,利用ELISA方法和Western blot对多克隆抗体进行效价检测和反应性分析。结果显示,Hp是一种不稳定亲水性蛋白,分子式为C₁₉₃₆H₃₀₄₉N₅₄₅O₅₆₇S₁₉,编码388个氨基酸残基,由α-螺旋、延伸链、β-转角和无规则卷曲4种结构组成,有15个抗原决定族,36个磷酸化位点。在1～42氨基酸位置存在信号肽,无跨膜结构域与CD163、MMP9、CP等蛋白具有较好的互作关系。pQE-80L-Hp在大肠杆...     

猪NLRP6蛋白的原核表达、纯化及其多克隆抗体的制备

试验旨在表达、纯化猪NLRP6蛋白,并制备鼠抗NLRP6多克隆抗体。根据猪NLRP6全基因核苷酸序列（GenBank登录号：XM_003124236.4）设计特异性引物,利用PCR方法从pMD-19T-NLRP6重组载体中扩增NLRP6基因片段,将扩增产物与原核表达载体pET-32a（+）连接,获得重组质粒pET-32a-NLRP6,经抗性筛选阳性菌、双酶切鉴定、PCR及测序分析后,将其转化大肠杆菌Rosetta（DE3）感受态细胞中,并进行IPTG诱导表达及Western blotting鉴定。对获得的重组融合蛋白进行可溶性分析,经变性、镍柱亲和纯化、复性后得到纯化的融合蛋白,将其免疫BALB/c小鼠制备多克隆抗体。结果显示,试验成功克隆大小约为576 bp的NLRP6基因序列,经鉴定重组质粒pET-32a-NLRP6构建正确,通过IPTG诱导获得大小约34 ku的NLRP6重组融合蛋白,Western blotting分析表明其与小鼠抗6×His单克隆抗体呈阳性反应。可溶性分析结果显示,NLRP6重组融合蛋白以包涵体形式存在,约占95%。纯化的NLRP6重组融合蛋白免疫BALB/c小鼠获得多克隆抗体,经Western blotting分析显示出特异性反应。本试验成功制备了具有免疫原性的NLRP6蛋白及其鼠源多克隆抗体,为NLRP6蛋白生物学功能及相关疾病致病机制研究提供了基础材料。     

新型鸭呼肠孤病毒DH13株结构蛋白σB的原核表达及免疫原性分析

本研究旨在利用原核表达系统表达新型鸭呼肠孤病毒（NDRV） DH13株重组σB蛋白,并检测其免疫原性,为NDRV基因工程疫苗研制等提供物质材料。采用RT-PCR方法扩增获得NDRV σB基因,构建原核表达重组质粒pET-30a-σB和pET-32a-σB,将2个重组质粒转化大肠杆菌BL21（DE3）感受态细胞,利用IPTG诱导获得相应的重组蛋白,通过SDS-PAGE分析重组蛋白的表达形式。纯化无His的σB蛋白,并以此蛋白作为免疫原免疫新西兰白兔,制备兔源多克隆抗体。利用Ni²⁺柱亲和层析法纯化含His的σB蛋白,以此蛋白作为检测原,通过间接ELISA方法测定兔源多克隆抗体效价;Western blotting鉴定多克隆抗体与重组蛋白的特异性识别能力。结果显示,PCR扩增获得大小约为1 100 bp的σB基因片段。SDS-PAGE结果显示,高效表达出了2种重组σB蛋白,大小分别约为41和46 ku,均以包涵体形式存在。间接ELISA结果显示,制备的多克隆抗体效价达1∶204 800,能特异性地识别原核表达的重组蛋白,表明重组无His的σB蛋白具有良好的免疫原性。Western blotting特异性鉴定结果显示,含His的σB蛋白和无His的σB蛋白均与制备的兔源多克隆抗体发生特异性反应,表明原核表达得到的重组σB蛋白具备良好的反应原性。本试验利用原核表达系统成功地表达出了重组σB蛋白,并证实了重组NDRV σB蛋白具有良好的免疫原性及反应原性,该结果将有助于后续对NDRV σB蛋白生物学功能的鉴定、NDRV诊断用抗原的制备及NDRV新型疫苗的研制。     

非洲猪瘟病毒B438L蛋白的原核表达及其多克隆抗体的制备与鉴定

本研究旨在通过构建非洲猪瘟病毒（ASFV）B438L基因原核表达系统表达p49重组蛋白,并制备抗p49蛋白的多克隆抗体。根据ASFV Georgia 2007/1（GenBank登录号：FR682468.1）公布的基因序列合成B438L基因,并将其插入pET-28a （+）载体,构建pET-28a-B438L重组质粒,转化大肠杆菌BL21（DE3）感受态细胞,在16 ℃经1 mmol/L IPTG诱导12 h,通过SDS-PAGE对重组蛋白表达形式进行分析;利用串联质谱技术鉴定重组蛋白是否正确表达;将纯化的p49重组蛋白免疫小鼠制备鼠源抗p49多克隆抗体,利用间接ELISA方法测定该多克隆抗体的效价,并以间接免疫荧光试验及Western blotting检测该多克隆抗体的特异性。结果显示,试验成功构建了pET-28a-B438L重组质粒,转化大肠杆菌BL21（DE3）感受态细胞后经诱导表达获得了p49重组蛋白,重组蛋白主要以包涵体形式表达,大小约为60 ku;串联质谱技术进一步证实该蛋白为p49。间接ELISA检测制备的鼠源抗p49多克隆抗体效价达1：64 000,间接免疫荧光试验及Western blotting结果表明制备的鼠源抗p49多克隆抗体能特异性识别p49蛋白。以上结果表明,该原核表达的ASFV p49重组蛋白具有良好的免疫原性,利用表达的p49重组蛋白制备的多克隆抗体具有较高的抗体效价和特异性,为进一步研究ASFV p49蛋白的结构与功能、研制相关的ASFV诊断试剂及疫苗提供了生物材料。     

鸡干扰素调节因子7的原核表达及多克隆抗体的制备

为表达鸡干扰素调节因子7蛋白并制备其多克隆抗体,通过RT-PCR技术扩增chIRF7基因的编码序列,构建重组质粒PET30a-chIRF7。将重组质粒转化至大肠埃希菌(E.coil)BL21(DE3)后经IPTG诱导,SDS-PAGE结果显示,重组蛋白rchIRF7分子量约为60ku。将纯化的重组蛋白免疫接种小鼠制备多克隆抗体,间接ELISA测定血清抗体滴度在1∶51 200以上,IFA检测结果显示制备的鼠抗chIRF7蛋白多抗能够与AIV刺激的CEF细胞内的chIRF7蛋白发生特异性反应,表明通过原核表达系统表达的重组蛋白rchIRF7具有很好的免疫原性,以其制备的鼠抗chIRF7蛋白多克隆抗体滴度高、特异性好。