挤压温度对大豆分离蛋白与原花青素复合物结构和功能特性的影响

为了探究不同挤压温度（40、60、80、100和120℃）对大豆分离蛋白（Soy Isolate Protein,SPI）与葡萄籽原花青素（Grape Seed Proanthocyanidin Extract,GSPE）复合物功能性质及结构特性的影响。该研究以溶解度、乳化性、乳化稳定性、ζ-电位、粒度为指标,利用荧光光谱、红外光谱分析该复合体系中大豆分离蛋白功能性质及结构的变化。结果表明：相较于挤压SPI,经过挤压处理的SPI-GSPE复合物的溶解度、乳化活性指数、乳化稳定性指数、ζ-电位绝对值及持水性均显著提高（P<0.05）,其表面疏水性、持油性显著下降（P<0.05）。随着挤压温度的升高,SPI-GSPE复合物的溶解度、持油性及乳化活性均先增大后减小且在80℃达到最大值,而其表面疏水性先减小后增大且最小值在80℃,ζ-电位绝对值、乳化稳定性及持水性均随温度的升高而降低。粒径分析结果表明,挤压处理后SPI与GSPE形成了更加致密的复合物;荧光光谱及红外光谱结果表明,与GSPE的复合及挤压处理使SPI氨基酸残基所处微环境发生变化,蛋白结构发生变化。以上结果表明挤压温度为80℃时SPI-GSPE复合物功能性质提高幅度最大,为GSPE与SPI复合提高SPI的功能性质提供参考。     

α和α'亚基缺失对大豆分离蛋白乳化特性的影响

为了探究β-伴大豆球蛋白(7S)中α和α′亚基缺失对大豆分离蛋白乳化特性的影响,该文以东农47(对照)和3种不同蛋白亚基缺失型(α缺失、α′缺失以及α、α′缺失)大豆为原料提取大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate,SPI),通过十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(Sodium Dodecyl Sulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis,SDS-PAGE)技术分析其亚基组成,然后制备乳状液并测定乳化活性指数(Emulsifying Activity Index,EAI)、ζ-电位、粒径、微观结构、稳定动力学指数(Turbiscan Stability Index,TSI)及界面蛋白吸附量。结果表明:α′亚基缺失型SPI乳状液乳化活性指数最大,为87.59 m2/g;ζ-电位绝对值最大,为47.7 mV;粒径最小,为2.223μm;显微结构显示其分子最小且分布最均匀,稳定动力学指数最小;界面蛋白吸附量最大,为31.40%。4种不同SPI乳状液的稳定性结果由大到小为α′亚基缺失型、东农47、α亚基缺失型、α和α′亚基缺失型。研究结果可为高乳化性大豆蛋白系列产品的开发应用提供理论支撑和技术支持。     

高场强超声-加热联用增强大豆分离蛋白冷凝胶凝胶特性

为探究高场强超声技术对大豆分离蛋白葡萄糖酸内酯冷凝胶性的影响,该研究将高场强超声技术与加热处理联用,对大豆蛋白进行预处理后形成冷凝胶。采用质构仪、圆二色谱、荧光色谱、扫描电镜、电泳、粒度仪等多种表征手段,比较了2种高场强超声-加热联用工艺对大豆分离蛋白冷凝胶凝胶性的影响,并推测其作用机理。研究发现:与传统加热预处理相比,2种高场强超声-加热联用预处理都能够显著(P0.05)增强大豆分离蛋白冷凝胶的持水性和凝胶强度。工艺一(20 k Hz,400 W下先超声0、2、4、10 min后加热20 min)制备的冷凝胶的凝胶强度与持水性随超声时间的增加逐步增加(凝胶强度由(5.83±0.31)g增加到(46.37±1.15)g;持水性由42.04%±1.59%增加到81.74%±6.22%),而工艺二(先加热20 min后超声0、2、4、10 min)制备的冷凝胶的凝胶强度与持水性在较短超声时间内(4 min内)迅速增加(凝胶强度由(5.83±0.31)g增加到(37.57±2.57)g;持水性由42.03%±1.85%增加到79.31%±3.00%)。与工艺一相比,工艺二能够在较短超声时间内增强大豆分离蛋白冷凝胶性的机理可能在于:工艺二的处理方式,大豆蛋白经过热处理后充分展开、变性,使超声作用能在较短的时间内对大豆分离蛋白的二级结构和三级结构明显改变,暴露更多疏水基团,增加疏水环境和表面疏水性,增强蛋白在溶液中的溶解性,并增强大豆蛋白分子间的静电相互作用,从而形成致密、均一的微观凝胶结构,增加凝胶的持水性和凝胶强度。研究结果可为高场强超声-加热联用技术在大豆加工领域中的应用提供参考。     

空化射流对大豆分离蛋白结构及乳化特性的影响

为了探究空化射流处理对大豆分离蛋白结构及乳化特性的影响。该研究将不同浓度（2%和5%）的大豆分离蛋白溶液在不同时间（2、4、6、8、10 min）下进行空化射流处理,以未经处理大豆分离蛋白溶液作为对照,探究空化射流处理对大豆分离蛋白结构和乳化特性的影响。结果表明：适当时间的空化射流处理可以降低大豆分离蛋白的含硫氨基酸含量、溶液平均粒径和7S亚基、A亚基含量,引起蛋白乳液的ζ-电位绝对值和界面蛋白含量的升高和弹性模量出现增大的趋势,进而显著增强蛋白乳化活性和乳化稳定性,2%浓度下相比最低值提高248.94%和95.58%,5%浓度下相比最低值提高70.29%和101.83%,并且其改性处理的最佳时间受蛋白浓度所影响。这表明空化射流物理场可以通过改变大豆分离蛋白的结构和乳液界面特性调节其乳化活性,为大豆分离蛋白改性和空化射流物理场在食品领域的应用提供前期基础。     

高黏度热聚合乳清分离蛋白-三聚磷酸钠的研制及其性质

为了探究三聚磷酸钠(sodium tripolyphosphate,STPP)及热改性条件对乳清分离蛋白(whey protein isolate,WPI)聚合物性质的影响,该研究通过单因素和Box-Behnken优化试验进行工艺优化;利用荧光分光光度计、旋转流变仪、激光粒度分析仪和电子扫描显微镜对乳清分离蛋白聚合物性质进行研究。结果表明:在质量分数为10%WPI、0.09%STPP、90℃和p H值8.40条件下,热聚合反应42 min,WPI-STPP热聚合物黏度高达5 083 m Pa·s。对WPI-STPP热聚合物性质分析发现:与空白、WPI热聚合体相比,WPI-STPP热聚合物的持水性显著提高(P0.05);表面疏水性有显著增加(P0.05)。WPI-STPP热聚合物粒径((292.09±2.17)μm)显著增大(P0.05),且表现出较高的弹性模量。WPI-STPP热聚合物具有较大片状微观结构且呈不规则性,这有利于黏度的增大。研究结果为改性乳清蛋白及其在酸奶方面的应用提供理论依据与技术参考。     

pH值和温度对燕麦蛋白溶解与聚集特性的影响

为研究燕麦蛋白的理化性质,本研究采用碱提酸沉法提取燕麦蛋白,并分析不同pH值与温度对燕麦蛋白溶解性、ζ-电位和粒径分布的影响。结果表明,在等电点附近(pH值5.0),燕麦蛋白的表面电荷数最低,蛋白粒度较大,溶解性和乳化性较低。当pH值远离等电点时,燕麦蛋白的表面电荷增加,蛋白粒度逐渐减小,溶解度升高,乳化性也随之升高;随着温度升高(55～95℃),燕麦蛋白聚集体解离,粒度变小,溶解度增加,稳定性变好;温度进一步升高(121、130℃),燕麦蛋白重新聚集形成粒径较大的聚集体,溶解度降低,稳定性变差。本研究结果为燕麦蛋白资源的利用提供了重要的理论指导。     

不同热处理大豆分离蛋白凝胶冻藏特性

为探究冻藏过程中不同加热温度处理大豆分离蛋白(soybean isolate protein,SPI)凝胶特性变化及评估不同热处理对SPI凝胶冻藏特性的影响。该文以65、90和135℃3个不同温度处理所得SPI为研究对象(分别记为65SPI、90SPI和USPI),采用离心法、质构分析法、可溶蛋白含量测定和电泳等方法对其冻藏过程中的凝胶持水性、凝胶硬度、凝胶弹性、可溶蛋白含量及亚基组成和凝胶作用力进行了分析研究。结果表明:随冻藏时间延长,不同温度处理SPI凝胶持水性、凝胶弹性和凝胶可溶蛋白含量呈下降趋势,而凝胶硬度呈增大趋势。凝胶持水性、弹性的下降和凝胶硬度的升高标志着凝胶品质的劣变。不同温度处理对SPI凝胶的冻前凝胶特性和冻藏特性有较大影响,65和90℃的温度处理降低了冻前SPI凝胶的持水性,增强了冻前SPI凝胶硬度,有更多的β和B亚基参与了凝胶形成,冻藏前后的亚基组成没有变化;超高温瞬时加热(ultra high temperature,UHT)处理则降低了冻前SPI凝胶硬度,冻藏过程中可溶蛋白含量大幅下降且可溶蛋白中β和B亚基含量下降。3种温度处理SPI的凝胶劣变程度均高于未处理SPI。加热处理会造成SPI发生部分或完全变性,变性后疏水基团的暴露会加快蛋白凝胶形成过程中聚集速率,进而增大粗糙凝胶结构形成的几率,而粗糙凝胶网络在冻藏过程中其劣变程度更甚于未加热SPI。由此可知,加热处理尽管在一定程度上增大了凝胶硬度,但会加速其凝胶品质冻藏劣变。     

高压均质-冷冻干燥技术制备大豆分离蛋白微粒及其功能特性

为了进一步改善大豆分离蛋白的分散性及功能性质,该研究以大豆分离蛋白为原料,通过对天然大豆分离蛋白进行高压高剪切处理并联合冷冻干燥技术,制备大豆分离蛋白微粒,考察压力（60～100 MPa）对大豆分离蛋白微粒尺寸、功能性质及结构特性的影响,探究其构效关系。结果表明：随着压力逐渐增加,大豆分离蛋白平均粒径大幅度减小,粒径分布曲线向左侧移动,与天然大豆分离蛋白相比,在100 MPa时大豆分离蛋白粒径减小了1 631%,粒径曲线分布较宽。在60～100 MPa压力范围内随着压力的增加。与天然大豆分离蛋白相比,大豆分离蛋白微粒的分散性指数（Protein Dispersibility Index, PDI）和功能性质均显著提高（P<0.05）,其中在100 MPa时大豆蛋白质的溶解性提高了172.98%,乳化活性和乳化稳定性分别增加了约28.71%和77.82%,持油性增加了约123.76%,起泡性随时间的变化其泡沫高度也均有所提高。由扫描电镜图可以观察到,未经过高压均质的大豆分离蛋白粒子呈聚集状态,球状的表面向内凹陷,经过高压均质联合冷冻干燥处理后的大豆分离蛋白微粒呈现网络结构。在高压和高剪切力的作用下,大豆分离蛋白微粒的疏水基团大量暴露,表面疏水性随之增加,静电斥力增加,α-螺旋和β-转角向β-折叠和无规则卷曲结构的转化是蛋白质的溶解性等功能性质提高的主要原因。溶解性等功能性质的提高有利于大豆分离蛋白更好的应用于食品加工行业,进一步为蛋白的理化性质及结构优化提供新思路。     

超声辅助制备抗冻融大豆分离蛋白工艺优化

为了提高大豆蛋白冻融稳定性,研究了超声波辅助下大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)与葡聚糖(dextran,D)发生美拉德反应改性蛋白的方法,以乳化稳定性(emulsion stability index,ESI)和乳析指数(creaming index,CI)为响应值,建立了优化工艺的Box-Behnken模型。验证试验表明,模型具有重现性和可靠性,在SPI质量浓度40 mg/m L、超声温度80℃、比功率5 W/m L条件下,与未改性SPI相比,改性后SPI乳化稳定性提高了43.80%,经1、2、3次冻融循环后乳析指数分别降低了57.76%、75.33%、96.20%。接枝物制备的乳液经冻融循环后粒径维持在50~55μm。红外光谱分析接枝物在1 010 cm-1处的C-N共价键振动增强,说明SPI和葡聚糖是以共价键的方式结合。扫描电镜结果表明,改性后蛋白颗粒更加疏松,分子间聚集程度降低。研究结果为冷冻食品专用大豆分离蛋白的产业化生产提供了理论和技术指导。     

挤压稳定化处理对米糠各组分蛋白结构及功能性质的影响

为了研究挤压稳定化处理对米糠各组分蛋白结构和功能性质的影响,选取龙粳31号大米米糠做为原料,采用双螺杆挤压技术对该原料进行稳定化处理。结果表明：米糠各组分蛋白在挤压处理后溶解性、起泡性和持油性显著降低（P?0.05）,持水性、起泡稳定性和乳化稳定性升高,谷蛋白持水性提高的幅度最大,较挤压前提高了39%。米糠谷蛋白的乳化活性与其他两种组分蛋白差异显著,清蛋白和球蛋白较挤压前分别降低5%和10%,谷蛋白乳化活性增加,较挤压前增加8%。结构特性分析结果表明产生这种差异的主要原因不是分子间作用力,而是挤压后各组分蛋白发生重组,形成大的聚集体过程中二级结构的变化截然相反,米糠清蛋白α-螺旋、β-转角和无规则卷曲含量都有所降低,β-折叠含量增势明显提高。挤压后的米糠谷蛋白结构与白蛋白显示出不同的趋势,谷蛋白的二级结构在酰胺I带变化显著,α-螺旋、β-转角与无规则卷曲的含量有所提高,β-折叠的含量下降。结果可为米糠各组分蛋白的工业化制备及在各种食品配方中的应用提供理论支撑。     

大豆分离蛋白成膜性研究

该文通过单因素试验和正交试验对大豆分离蛋白的成膜性进行研究。结果表明，大豆分离蛋白浓度、增塑剂(甘油)、还原剂(Na₂SO)、交联剂(谷氨酰胺转胺酶)对膜的性能有较大影响，最佳处理条件为：大豆分离蛋白5.0%、甘油1.5%、Na₂SO₃ 0.1%、TG酶0.2%，大豆分离蛋白浓度对膜性能影响最大，其次是甘油含量，Na₂SO₃和TG酶的浓度对膜性能影响较小。     

碱性蛋白酶Alcalase凝固大豆分离蛋白的分子间作用力

为了进一步揭示蛋白酶凝固豆乳的机理,该文通过添加不同化学试剂研究碱性蛋白酶Alcalase凝固大豆分离蛋白(SPI)过程中的分子间作用力。结果发现凝固过程中的分子间作用力主要是氢键和疏水作用,而离子键和二硫键对凝固过程影响不大。大豆蛋白质分子间的交联主要由次级键起作用,同时需要克服由负电荷引起的静电斥力,这就解释了为什么与无机盐和酸相比,Alcalase得到的SPI凝固物强度低。根据以上结论,该文还对豆乳凝固酶当前的筛选策略进行了评价。     

大豆蛋白限制性酶解模式与产品胶凝性的相关性

为了改善大豆蛋白的胶凝性,对大豆浓缩蛋白、大豆分离蛋白进行限制性酶解处理,并考察相应产品的蛋白酶酶解模式与胶凝性变化的相关性。该研究以蛋白质的水解度为指标,通过中性蛋白酶、胰蛋白酶的酶解作用,水解大豆浓缩蛋白、大豆分离蛋白至蛋白质水解度(DH)为1%、2%,考察酶性质、蛋白质的DH对产品胶凝性影响,并利用SDS-凝胶电泳进行确认。结果表明:大豆浓缩蛋白经中性蛋白酶、胰蛋白酶的酶解后,产品胶凝性均显著下降;大豆分离蛋白经中性蛋白酶的酶解后,产品胶凝性在DH为1%时增加,但在DH为2%时下降;大豆分离蛋白经胰蛋白酶酶解后,胶凝性显著改善。SDS-凝胶电泳确认,蛋白质的酶水解模式和水解度不同是导致产品胶凝性产生不同变化的原因。     

硬脂酸-胱氨酸-大豆分离蛋白复合膜的机械特性和吸湿性研究

以硬脂酸作为增塑剂,胱氨酸作为交联剂制备具有一定力学性能和良好抗湿性能的大豆分离蛋白复合膜。将膜放在25℃,相对湿度为50%的干燥器中平衡两天,用质构仪测定膜的抗拉强度(TS),延伸率(E(%))。在水分活度a_w为0.10～0.90的范围内研究了复合膜在25℃的吸湿特性。吸湿速率和吸湿等温线数据分别拟合到Peleg's 方程和GAB(Guggenheim-Anderson-de Boer)模型。结果表明：大豆蛋白复合膜的TS、延伸率E(%)以及吸湿速率随着硬脂酸和胱氨酸的添加比率显著地变化。硬脂酸和胱氨酸的最佳添加比率为40∶60(w/w)(每升蛋白质溶液中加入10 g混合添加剂),此时,大豆蛋白膜的强度比原来提高2倍,并且有最佳的吸湿速率。吸湿数据和GAB 模型有很高的拟合度,拟合系数最高达0.99。     

肉蛋白-畜产源非肉蛋白互作的物理化学研究

为了研究典型畜产源非肉蛋白与肌原纤维蛋白(MP)的相互作用,建立了模拟肉制品加工条件下二者等比例用量的溶液及热致凝胶模型,将血浆蛋白(PPP)、鸡蛋白分离蛋白(EPI)和酪蛋白酸钠 (SC)分别与MP 按照1∶1比例混合,以各单一蛋白为对照,利用流变仪、质构仪和低场核磁等仪器测定各蛋白粘度、加热过程的动态粘弹性、凝胶强度和水分子状态等指标。结果表明,PPP和EPI在加热过程中自身可形成凝胶,但与MP相比,储能模量(G')较弱,SC在加热过程中未能形成凝胶。将PPP和EPI分别与MP混合时,流变结果显示,PPP+MP、EPI+MP相互作用指数均大于零,与单独的MP相比,其G'无显著差异;加入PPP未能显著改变MP的凝胶强度,但加入EPI显著提高了MP的凝胶强度(P<0.05);PPP、EPI的加入均能使凝胶保水性显著提高,不易流动水比例增大(P<0.05)。SC会对MP产生一定不利影响,二者相互作用指数小于零,其G'、凝胶强度及凝胶保水性显著降低(P<0.05)。总体而言,PPP、EPI与MP之间在加热后均产生正向相互作用,而SC对MP产生不利影响。本研究结果为凝胶乳化类肉制品中非肉蛋白的应用提供了一定的理论借鉴。     

用大豆蛋白膜改善预油炸春卷微波加热后的脆性

针对预油炸春卷经冷冻、微波加热后因水分外迁造成产品品质下降的问题,研究了涂布大豆蛋白膜对保持春卷皮脆性的影响。通过对大豆蛋白膜的成型条件及机理的研究,由单因素与正交实验得出大豆蛋白膜的最佳配方为大豆分离蛋白40 g/L、甘油15 g/L、谷氨酰胺转胺酶1.5 g/L;应用此涂膜后,电镜观察显示春卷皮层较未涂膜前致密而平整,经微波加热后能保持良好的脆性。进一步对涂膜春卷的微波升温特性进行考察,发现大豆蛋白膜的应用提高了春卷皮对微波的感受能力,缩小了春卷表皮和馅心之间的温度梯度,进而可缩短微波复热时间,对保持微波复热后的脆性有帮助。     

不同工艺生产大豆分离蛋白的成膜性能

为了制作出具有良好机械性和阻隔性的大豆分离蛋白可食性膜,优选出成膜性能优良的大豆分离蛋白,该文研究了7种不同生产工艺下的大豆分离蛋白,分别以7种蛋白为材料制膜,测定其机械性能、水溶性、水蒸气透过性、O2透过性、脂质渗透性等性能,进行模糊综合评价,并用扫描电镜观察膜的表面结构。结果表明:GS5000型普通型未经造粒的大豆分离蛋白综合评价分数最高,表明其成膜性能优于其他6种大豆分离蛋白,并且电镜扫描照片也显示用其制出的膜结构更加致密,因此,GS5000型大豆分离蛋白比较适合制作可食性膜。该研究为进一步开发优质大豆分离蛋白膜进行了初步的探索。     

高压处理对牛乳清蛋白体外消化性的影响

为了评价牛乳清蛋白(WPI)加压凝胶的消化性,使用未加压WPI及加压(200～600MPa)WPI凝胶进行了体外模拟胃蛋白酶-胰蛋白酶消化率的测定,并用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺(SDS-PAGE)电泳的方法分析了不同压力对WPI构成蛋白消化性的影响。结果表明,经过胃蛋白酶和胰蛋白酶的消化后,加压WPI凝胶消化率显著高于未加压WPI,分别为72.59%和61.02%;400MPa以上加压处理后,加压WPI凝胶消化率未见有明显的变化(p<0.05)。尽管未加压WPI中β-乳球蛋白不易被胃蛋白酶消化,400MPa加压WPI凝胶中的β-乳球蛋白则能被胃蛋白酶部分消化,而600MPa加压后β-乳球蛋白几乎被完全消化。此外,在胃蛋白酶消化阶段,有3500～6500u范围的多肽产物生成。