热激蛋白研究进展

热激蛋白(Heat Shock Protein)是生物体在多种刺激下产生的一种蛋白质。其特点是分布广泛、表达具有多样性。其生理功能主要起分子伴侣作用，维持生物体正常生理功能。热激蛋白基因的表达调控主要在转录水平上进行，但也有部分表现为翻译水平调控。其基因一般含有保守序列，根据序列的保守性和多样性可推断相应生物体在生物进化过程中的位置。同时本介绍了热激蛋白在体外表达的研究状况。     

热激蛋白及其分子伴侣功能

热激效应,热激蛋白及其分子伴侣功能是当前生物学的研究热点之一。广东蚕业科学一些传统的命题有了新的发展。如家蚕卵热激治疗微粒子病。柞蚕蛹热激处理后抑制微粒子原虫感染蚕卵。家蚕某些品种32℃,湿度60—65％催青能控制雌蚕孵化,预期潜在对热敏感的基因组。滞育卵用高温38—40℃处理并结合适当浸酸可达到随时孵化等。这些现象与热激效应有密切关系,期望通过热激的基础研究得到启迪,阐明其生理生化机制。本文试从热激蛋白及其分子伴侣功能方面作初步的评介。     

种子热激蛋白研究进展

植物种子在成熟、贮藏与萌发中会合成大量蛋白质,其中包括具有重要作用的热激蛋白。研究种子热激蛋白的结构与功能,能够揭示热激蛋白与种子正常发育、抵抗高温等逆境胁迫的相关性,阐释热激蛋白在种子中的作用机理。通过培育具有抵抗高温逆境的种子可以提高植物种子活力、保护种质资源,实现种子生产的高产与稳产以达到推动农业经济发展的目的。本文从热激蛋白的合成、分类、特点与功能等方面进行了概述,并详细分析了热激蛋白在植物种子成熟、贮藏和萌发中的作用,并对热激蛋白在蛋白质组学上的研究进行了总结。提出利用蛋白质组学分析牧草种子劣变过程中热激蛋白合成类型与数量的应用前景。     

热激蛋白在动物应激中的应用

热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中，是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白，与机体的应激关系密切，在进化上高度保守。本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上，对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述，指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义。     

热休克蛋白的研究进展

热休克蛋白(Heatshock proteins,HSP),是生物受到环境中物理、化学、生物、精神等刺激时产生应激反馈而合成的蛋白质。作为进化保守的蛋白家族之一,普遍存在于各种生物体中,并在生物体内发挥着重要的生理功能。HSP因具有丰富强大的分子伴侣、抗应激、调节细胞凋亡、抗氧化、参与机体免疫等生物学功能,决定了其广泛的用途。大量的试验表明,近年来HSP在相关领域的应用研究已获得了重要的突破与进展,特别是在疾病免疫和药物开发中的应用研究。文中在阐明HSP分子调控的基础上,综述了近年来热休克蛋白家族(HSP90、HSP70、HSP60和小分子HSP)在功能和应用方面的研究进展,为进一步完善对HSP的研究提供一定的参考。     

低分子量热激蛋白的进化研究

不同物种的低分子量热激蛋白 (sHSP)具有高度保守性 ,sHSP基因的保守性可以为生物进化提供一定的科学依据。对 6 2个低分子量热激蛋白基因 (shsps)与α晶体蛋白进行系统进化分析 ,在系统演化上形成两大分支 ,表明存在共同祖先。而α 晶体蛋白分支又由α 晶体蛋白A与α 晶体蛋白B两个分支构成 ,它们的演化顺序分别为鱼类 (AmalphaA ,OlalphaA) ,两栖类 (XlatphaA ,RcalphaA) ,然后是哺乳类动物与鸟类并行演化 ,与经典的形态系统分类基本一致。但进化树显示两栖类的hsp30 ,血吸虫的卵抗原smp4 0 ,人类hshsp2 5与Bmhsp2 1 4在演化地位中具有独特的作用 ,推测它们在人类与家蚕等物种的演化分析中具有重要地位。同时进化的多样性表明昆虫、鱼、鸟及哺乳动物的shsps以直源进化关系为主。     

热休克蛋白的生物学功能研究进展

生物应激反应引起细胞内热休克蛋白表达,热休克蛋白可充当分子伴侣,保护核仁、参与类固醇受体的变构及阻止细胞凋亡,调节肿瘤细胞增殖及参与免疫应答,保护有机体.     

热激蛋白在动物应激中的应用

热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中,是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白,与机体的应激关系密切,在进化上高度保守.本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上,对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述,指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义.     

热休克蛋白的研究进展及其在胚胎发育中的作用

热休克蛋白 (HSP)存在于所有细胞内 ,在不良因素刺激下 ,细胞可改变基因表达方式 ,诱导HSP产生进而启动内源性保护机制。HSP与机体的热耐力有关。HSP介导其它蛋白质的跨膜转运和正确装配 ,起着分子伴侣的作用。HSP参与免疫反应 ,能够防止感染引起的细胞损害和促进受损细胞恢复。因此 ,将HSP用于细胞或胚胎的保存及疫苗的研究和新药的研制都将有深远的意义     

热休克蛋白70(HSP70)研究进展

由热应激诱导产生的热休克蛋白（HSPs）通过其分子伴侣作用参与蛋白质折叠、转运、细胞保护、抗原呈递,及肿瘤免疫等许多重要体内过程,从而对生物体起着重要的作用,本文就HSP70国内外最新研究进展作一综述。     

Effect of acute heat stress on heat shock protein 70 messenger RNA and on heat shock protein expression in the liver of broilers

1. The synthesis of heat shock protein 70 (Hsp70) mRNA and the expression of Hsp70 in the liver of broiler chickens submitted to acute heat stress (35°C for 5 h) was investigated.

2. Hsp70 expression was detected by SDS‐PAGE and Western blot analysis using a polyclonal antiserum against Hsp70 of Blastocladiella emersonii. The specific signal of Hsp70 mRNA was analysed by Northern blot using as probe a Hsp70 cDNA of B. emersonii.

3. An increase in the amount of Hsp70 was detected from the first up to the fifth hour of acute heat exposure. This increase in the amount of Hsp70 was accompanied by an increase in Hsp70 mRNA which peaked at 3 h.

4. This study shows that the heat induced increase in Hsp70 mRNA and protein in broiler liver, in vivo, are time dependent, similar to that in mammals.     

热应激蛋白70(HSP_(70))研究进展

热应激蛋白普遍存在于从原核细胞到高等真核细胞的整个生物界。本文通过HSP70 的基因特点与转录调控、HSP70 的mRNA与翻译、HSP70 的作用以及HSP70 在体内的降解等方面 ,对HSP70 进行了较为详细的介绍     

热休克蛋白70研究新进展

1962年,Ritassa在果蝇的研究中首次发现,短暂的热休克可以诱导唾液腺染色体出现3个膨突,提示这一区带转录加强,他将这一现象称为“热休克反应“(heat shock response,HSR).1974年,Tissieres发现热休克反应中转录合成的为一组特殊蛋白,而且伴随着这类蛋白的合成,细胞的其他蛋白合成却受到抑制,由于这类蛋白的合成与热休克反应有关,故命名为热休克蛋白(heat shock protein,HSP).除了高热之外,多种应激原如重金属、饥饿、缺氧、缺血等都可以诱导HSP的表达,但人们习惯上仍称为HSP或热应激蛋白(heat stress protein,HSP),有时也称为应激蛋白(stress protein,SP).……     

热应激蛋白90家族的研究进展

HSP90是一类高分子量分子伴侣 ,能与细胞中一些功能蛋白如蛋白激酶、类固醇激素受体等结合形成复合物 ,参与细胞的分裂、免疫和信号转导等一系列生命过程。热应激时HSP90的高表达能够保护细胞 ,使之增强对热应激的抵抗力。     

夏季奶牛血液中热休克蛋白的表达量

选择40头体质健康的中国荷斯坦奶牛,根据胎次和泌乳天数,按照随机区组试验设计分为Ⅰ组（30kg/d）、Ⅱ组（30～35kg/d）、Ⅲ组（35～40kg/d）和Ⅳ组（40kg/d）。热应激前、热应激前期、热应激中期、热应激后期和热应激后分别于尾静脉采血,用ELISA试剂盒测定热休克蛋白（HSP）27,70,90的表达量。结果显示,Ⅳ组HSP27表达量最高,Ⅱ组表达量最低,Ⅳ组、Ⅲ组和Ⅰ组均显著高于Ⅱ组（P〈0.05）。HSP70表达量各组间没有明显差异,但随产奶量呈线性增加（P〈0.05）。HSP90的表达量,Ⅳ组和Ⅲ组明显高于Ⅱ组（P〈0.05）。HSP27的表达量热应激后差异较大;HSP70的表达量各组整个过程差异较大;HSP90的表达量在热应激前、热应激前期和热应激后差异较大。总之,在热应激过程,高产奶牛血清中热应激蛋白的表达量较高,HSP70表达量随产奶量呈线性增加,而不同热应激蛋白的变化规律差异较大。     

急性热应激对鸡呼吸系统损伤及肺脏热休克蛋白表达的影响

为探讨热应激对鸡肺脏组织损伤的影响,将60只35日龄SPF鸡随机分为对照组,热应激1、2、3、5、10 h组,每组10只,试验开始后环境温度迅速从25℃升高到35 ℃,观察热应激组鸡临床症状,热应激结束迅速剖杀、取病料,检测血清pH值、乳酸脱氢酶(LDH)、钾离子和钙离子浓度,石蜡切片检测肺脏组织结构,Western ...     

Detection of anti-Babesia gibsoni heat shock protein 70 antibody and anti-canine heat shock protein 70 antibody in sera from Babesia gibsoni-infected dogs

Antibodies that recognized either Babesia gibsoni or canine red blood cell (RBC) 70-kilodalton (kDa) protein were detected in serum from acutely and chronically B. gibsoni-infected. In those sera, antibodies that reacted with recombinant B. gibsoni and canine heat shock protein 70 (rBgHsp70 and rcHsp70) were detected; therefore, B. gibsoni and canine RBC 70-kDa proteins seemed to be BgHsp70 and cHsp70, respectively. In infected dogs, the amounts of these antibodies increased after infection. Interestingly, polyclonal antibody raised against rBgHsp70 in two rabbits reacted not only with rBgHsp70 but also with rcHsp70 and native cHsp70 from canine RBCs. Because BgHsp70 showed high homology with cHsp70 (70.8%), anti-rBgHsp70 antibody might cross-react with cHsp70. Additionally, the localizations of both BgHsp70 and cHsp70 were observed by indirect fluorescence assay. As a result, cHsp70 was not found on the membrane surface of erythrocytes, suggesting that erythrocytes would not be targets of anti-cHsp70 antibody. Meanwhile, only exoerythrocytic parasites were stained by anti-rBgHsp70 antibody. This result showed that BgHsp70 would be expressed on the surface of parasites during the exoerythrocytic stage. These results indicated that BgHsp70 was a highly immunogenic protein in canine B. gibsoni infection, and that exoerythrocytic parasites might be targets of anti-BgHsp70 antibody.     

Optimization of Salmonella enteritidis recombinant heat shock protein 60 production

The aim of the study was to optimize conditions for producing Salmonella Enteritidis recombinant heat shock protein 60 (rHsp60). Seven Escherichia coli host strains (Rosetta, Turner, C41, C43, Origami, BL21pLys, Rosetta pLys) were transformed by a recombinant plasmid containing Hsp60 gene from Salmonella Enteritidis, and then cultured and induced by isopropyl-beta-D-thiogalactopyranoside (IPTG). The highest S. Enteritidis rHsp60 yield was obtained using E. coli strain C41. Induction of this strain using IPTG allowed the yield 400 microg of S. Enteritidis Hsp60 protein/2L of culture, but by autoinduction the yield exceeded 800 microg/2L.     

猪囊尾蚴小热休克蛋白的免疫原性研究

利用反转录聚合酶链式反应（RT—PCR），从猪囊尾蚴虫体中扩增出小热休克蛋白（small Heat shock protein，sHSP）基因，克隆至原核表达载体pGEX-4T-1，在大肠杆菌BL21中以GST融合蛋白的形式表达。SDS-PAGE分析证明，表达产物为64Ku的融合蛋白，经凝胶扫描分析，表达量约占菌体可溶性蛋白的30％。免疫学分析（Western blot，ELISA）结果表明，sHSP能与猪囊尾蚴血清反应。将表达产物点电泳后切胶回收免疫小鼠，进行Western blot和ELISA检测，其抗血清能与猪囊虫粗抗原及纯化的sHSP重组融合蛋白产物发生免疫学反应。该研究为丰富新的诊断试剂和免疫用重组抗原具有重要意义，同时，预测糖基化、磷酸化作用在sHSP实现生物学功能方面也具有广泛的意义。     

热休克蛋白70诱导剂及其应用

热休克蛋白70(HSP70)是生物体在应激原刺激下合成的一族进化上高度保守的蛋白质。HSP70家族的功能表现在多方面:作为分子伴侣,HSP70在应激状态下帮助需要折叠的蛋白质正确折叠,加快正常蛋白质合成的恢复;在细胞保护方面,HSP70表达的增加可以增强机体对应激的抵抗力,缓解细胞所受伤害。本文主要综述HSP70的生物学特性及其细胞保护作用,并讨论了HSP70诱导剂在畜牧业中潜在的应用意义。