动物热应激反应机制研究进展

动物机体受到热应激刺激时,体内热休克蛋白合成量增多,从而免受因应激而造成的机体不可逆损伤.热休克蛋白是所有生物细胞在受应激原刺激后,产生的一类细胞伴侣蛋白的总称,该蛋白在细胞生命过程中可参与蛋白的折叠、装配和运输等活动,对调控细胞的生长、存活及分化起着重要的作用.论文从热休克蛋白参与热应激反应的角度上,阐述了其在热应激...     

热应激蛋白与病毒免疫应答研究进展

热应激蛋白(Heat Shock Proteins,HSPs)是生命体处于应激状态时机体为维护蛋白质正常生理功能而产生的一类伴侣蛋白。1962年,Ritossa最早发现了热应激反应[1],随后,Tissiere在该反应中成功分离到由基因转录增强而形成的蛋白质并将其命名为热应激蛋白(又名热休克蛋白)[2]。由于热应激蛋白种类繁多,迄今为止尚没有具体的分类标准,所以根据其分子量大小和主要功能,可将热应激蛋白大致分为几种不同的家族.     

热休克蛋白的生物学功能研究进展

生物应激反应引起细胞内热休克蛋白表达,热休克蛋白可充当分子伴侣,保护核仁、参与类固醇受体的变构及阻止细胞凋亡,调节肿瘤细胞增殖及参与免疫应答,保护有机体.     

哺乳动物热休克蛋白研究进展

应激是动物对影响其正常生理机能的一切内外环境因素所作出的非特异性适应反应,而应激诱导产生的热休克蛋白能保护机体免受应激原所造成的伤害。随着热休克蛋白研究的不断深入,揭示其复杂的生物学效应对提高动物的抗逆性和更好地激发动物潜在的经济性能具有重要的意义。本文综述了近年来哺乳动物热休克蛋白的研究成果及目前的研究现状,以期为热休克蛋白的进一步研究提供一定的参考。     

热应激时鸡糖皮质激素受体和热休克蛋白的变化

本研究应用3H-Dex放射配体结合的Scatchard分析和35S-蛋氨酸体外标记法分别测定了环境温度40℃热应激时,鸡外周血淋巴细胞(PBL)的糖皮质激素受体(GR)的最大结合容量(Ro)、平衡解离常数(Kd)及其热休克蛋白的表达。结果显示在热应激处理后0．5～4h鸡PBL、GR、Ro从85．75±10．09fmol／107细胞迅速下降至15．34±2．89fmol／107细胞。仅为正常对照组Ro的17．90％(P＜0．01)。与此同时细胞热休克蛋白(HSP)的合成持续增加,主要有HSP100,HSP90,HSP70和HSP25。而在热应激最初0．5h细胞总的蛋白合成急剧下降,随着应激时间的延长,HSP合成的增多,细胞总的蛋白也逐渐恢复。提示HSP在热应激过程中对细胞结构和机能的重建、维持激素与GR的亲合力,稳定受体蛋白结构,提高机体热耐受力具有重要意义。     

鸡热应激与糖皮质激素受体和热休克蛋白的相关性

本研究应用３ Ｈ Ｄｅｘ 放射配体结合的 Ｓｃａｔｃｈａｒｄ 分析和３５ Ｓ蛋氨酸体外标记法分别测定了环境温度 ４０ ℃热应激时,鸡外周血淋巴细胞（ Ｐ Ｂ Ｌ）的糖皮质激素受体（ Ｇ Ｒ）的最大结合容量（ Ｒｏ）、平衡解离常数（ Ｋｄ）及其热休克蛋白的表达。结果显示在热应激处理后０．５～４ ｈ 鸡 Ｐ Ｂ Ｌ、 Ｇ Ｒ、 Ｒｏ,从（８５．７５±１０．０９） ｆｍ ｏｌ／１０７ 细胞迅速下降至（１６．３４±２．８９） ｆｍ ｏｌ／１０７ 细胞,仅为正常对照组 Ｒｏ 的１９．０６％ （ Ｐ＜ ０．０１）。与此同时细胞热休克蛋白（ Ｈ Ｓ Ｐ）的合 成持续增加,主要有 Ｈ Ｓ Ｐ９０, Ｈ Ｓ Ｐ７０ 和 Ｈ Ｓ Ｐ２５。而在热应激最初０．５ ｈ 细胞总的蛋白合成急剧下降,随着应激时间的延长, Ｈ Ｓ Ｐ合成的增多,细胞总的蛋白也逐渐恢复。揭示 Ｈ Ｓ Ｐ在热应激过程中对细胞结构和机能的重建、维持激素与 Ｇ Ｒ 的亲合力,稳定受体蛋白结构,提高机体热耐受力具有重要意义。     

中药对急性热应激小白鼠肺、肾脏的热休克蛋白70及热休克因子1表达量的影响

文章旨在研究中药对急性热应激小白鼠肺、肾脏的热休克蛋白70及热休克因子1表达量的影响。试验选用体质健康,体重基本一致的6～7周龄健康SPF级昆明小白鼠90只,将其随机分为7组,分别为复方一组、复方二组和复方三组、紫锥菊组、王老吉组、阳性空白对照组、阴性空白对照组,每组10只。在试验第1、3小时每组取5只小白鼠,采用ELISA法测定小白鼠肺、肾脏组织热休克蛋白70(HSP70)和热休克因子1(HSF1)表达量。结果显示,中药复方组能有效提高热应激小白鼠肺脏和肾脏HSP70表达量,复方一,复方二和紫锥菊能提高热应激小鼠肺脏HSP70的含量,复方三和王老吉组能缓解其下降幅度。高热应激过程中小白鼠肺脏HSF1表达量呈上升趋势,复方二能显著提高肺脏HSF1的表达量;但肾脏HSF1的表达量却呈下降趋势,这与肾脏HSP70高表达有关。结果表明,在此试验中,通过HSP70的表达量变化阐明了中药对急性热应激的预防保护能力。     

动物热应激蛋白研究进展

热应激蛋白(HSPs)是生物细胞受应激作用而合成的一组高度保守的蛋白质.热应激蛋白主要作为分子伴侣参与蛋白质的折叠、转运及组装等过程,并能恢复或加速清除细胞内已变性的蛋白质而稳定细胞结构.     

热休克蛋白研究进展

热休克蛋白是从原核生物到真核生物普遍存在的一种高度保守的蛋白质 ,热休克蛋白的研究已成为当今世界生命科学的热点和富有希望的研究领域之一。本文从热休克蛋白的基因调控和功能以及与疾病的关系方面作了详细叙述     

热休克蛋白的研究进展

热休克蛋白(Heatshock proteins,HSP),是生物受到环境中物理、化学、生物、精神等刺激时产生应激反馈而合成的蛋白质。作为进化保守的蛋白家族之一,普遍存在于各种生物体中,并在生物体内发挥着重要的生理功能。HSP因具有丰富强大的分子伴侣、抗应激、调节细胞凋亡、抗氧化、参与机体免疫等生物学功能,决定了其广泛的用途。大量的试验表明,近年来HSP在相关领域的应用研究已获得了重要的突破与进展,特别是在疾病免疫和药物开发中的应用研究。文中在阐明HSP分子调控的基础上,综述了近年来热休克蛋白家族(HSP90、HSP70、HSP60和小分子HSP)在功能和应用方面的研究进展,为进一步完善对HSP的研究提供一定的参考。     

丝裂原活化蛋白激酶信号通路及其与热应激反应的关系

丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinases,MAPKs)信号通路存在于所有生物体内的大多数细胞内,是哺乳动物细胞重要的信号转导通路,可将细胞表面信号刺激转导至细胞及其核内,与细胞增殖、存活、分化、凋亡等生理病理过程密切相关。在机体发生热应激时,MAPKs信号途径被激活,调控机体产生一系列生物学功能变化。作者综述MAPKs信号转导通路的激活机制和生物效应,重点阐述了MAPKs通路与热应激反应之间的关系。     

MAPK信号通路在动物繁殖中的研究进展

在细胞中存在着各种信号转导通路,不同的信号转导通路相互交叉,形成复杂的信号转导网络系统,参与生物体内的各种生理生化功能,其中部分信号转导通路对动物的生殖生理有着重要作用。丝裂原活化蛋白激酶(mitogen-activated protein kinases,MAPKs)是细胞内重要的信号通路之一,其参与了多种生理过程的调节,对动物的繁殖有重要作用。文章将主要对MAPK信号通路在动物繁殖中的作用进行综述。     

Research Advance on MAPK Signaling Pathways in Animal Reproduction

There were various signal transduction pathways in cells.The interaction of different signaling pathways formed a complex signal transduction system, which involved in various physiological and biochemical functions of animals, and part of them played an important role in the animal reproductive physiology.Mitogen-activated protein kinases was one of the important signaling pathways in cells, which involved in the regulation of a variety of physiological processes.Especailly, they played an important role in animal reproduction.The article will summarize the roles of MAPK signaling pathways in animal reproduction.     

不同柞蚕品种的热应激反应差异及2个热激蛋白基因的表达特征

野外放养柞蚕经常会受到高温环境胁迫,研究不同柞蚕品种对高温的应激反应和耐受性机制,有利于科学地评价柞蚕种质资源对环境的适应能力。调查5个柞蚕品种或品系5龄幼虫在42℃和45℃胁迫1～4 h后的热应激行为表现、高温胁迫后的恢复能力和胁迫处理后室温饲养48 h的死亡率,结果显示,方山黄和F的耐热性较好、恢复能力较强,高温胁迫后48 h抗大和F的死亡率较低。高温胁迫1 h后分别取2个胁迫试验组5个柞蚕品种5龄幼虫的脂肪体,qRT-PCR检测热激蛋白基因ApHSP70与ApHSP90的表达变化,结果显示:胁迫后不同品种ApHSP70基因的表达量均显著高于对照组(395～1 124倍),以方山黄的胁迫组和对照组表达量最高;42℃胁迫组抗大与9906、45℃胁迫组5204与9906的ApHSP70基因表达量无显著差异(P>0.05),其余均呈极显著差异(P<0.01)。高温胁迫后不同品种ApHSP90基因的表达量也明显高于对照组(26～460倍),仍以方山黄的胁迫组和对照组表达量最高;42℃对照组方山黄与其他品种ApHSP90的表达水平呈显著差异(P<0.05),而42℃方山黄对照组与抗大胁迫组无显著差异(P>0.05);42℃胁迫组5204与方山黄的ApHSP90基因表达水平呈显著差异(P<0.05),45℃胁迫试验组的抗大与F的ApHSP90基因表达水平不存在显著差异(P>0.05),其余均呈极显著差异(P<0.01)。研究结果可为柞蚕种质资源耐高温胁迫能力评价与柞蚕抗逆性新品种选育提供参考。     

热休克蛋白在冷应激引起的炎症反应和氧化应激中的调节作用

冬季持续低温引起的冷应激是降低北方畜牧业经济效益和动物福利的重要因素,可诱导动物产生炎症反应和氧化应激危害机体健康。热休克蛋白作为体内重要的分子伴侣蛋白,在维持机体内环境稳态、帮助动物抵抗应激方面有重要作用,低温环境可激活热休克蛋白快速产生,以此在细胞内外对免疫和抗氧化系统发挥重要调节作用：在胞外,具有保护细胞、参与调节免疫细胞功能、激发免疫反应和提高抗氧化酶活性等作用;在胞内,可抑制NF-κB信号通路保护机体免受炎症损伤,上调Nrf2信号通路提高机体抗氧化功能,缓解冷应激对机体造成的负面影响。本文总结了国内外关于在冷应激状态下热休克蛋白对机体免疫和抗氧化功能的调节作用及其机制,并给出部分提高热休克蛋白表达水平的方法,以期为后续畜禽的冷应激理论研究提供参考。     

热休克蛋白70上调表达对热应激猪小肠上皮细胞凋亡的影响

本试验以谷氨酰胺作为热休克蛋白70(HSP70)诱导剂,从细胞凋亡线粒体信号转导途径探讨HSP70对热应激猪小肠上皮细胞(IPEC-J2)凋亡相关因子的影响。试验以体外培养的猪小肠上皮细胞为模型,分别加入不同浓度(1、2、4、6、8、10 mmol/L)谷氨酰胺的培养基中培养24 h,提取总RNA和总蛋白,用实时荧光定量PCR和Western blot检测HSP70 mRNA和蛋白的相对表达量,筛选出谷氨酰胺诱导HSP70表达的最佳浓度。取对数生长期的细胞分为3组,分别为对照组(Con组,37℃培养12 h)、热应激组(Hs组,42℃培养12 h)、谷氨酰胺组(Gln组,6 mmol/L谷氨酰胺、42℃培养12 h)。采用Annexin V/PI双染法检测细胞凋亡水平,实时荧光定量PCR和Western blot分别检测HSP70、凋亡酶激活因子-1(Apaf-1)、半胱氨酸天冬氨酸蛋白水解酶-9(Caspase-9)、半胱氨酸天冬氨酸蛋白水解酶-3(Caspase-3)、B淋巴细胞瘤-2(Bcl-2)的mRNA和蛋白的相对表达量。结果表明:谷氨酰胺对HSP70上调表达呈先上升后下降的趋势,6 mmol/L的谷氨酰胺诱导时HSP70 mRNA和蛋白相对表达量最高,显著高于其他浓度(P<0.05),作为后续试验中Gln组的诱导条件。与Con组相比,Hs组细胞凋亡率极显著增加(P<0.01),HSP70、Apaf-1、Caspase-3、Caspase-9 mRNA和蛋白的相对表达量极显著升高(P<0.01),而Bcl-2 mRNA和蛋白的相对表达量极显著降低(P<0.01)。与Hs组相比,Gln组细胞凋亡率极显著降低(P<0.01),但仍极显著高于Con组(P<0.01);Gln组HSP70 mRNA和蛋白的相对表达量极显著升高(P<0.01);Gln组Apaf-1、Caspase-3、Caspase-9 mRNA和蛋白的相对表达量极显著降低(P<0.01),但极显著高于Con组(P<0.01);Gln组Bcl-2 mRNA和蛋白的相对表达量极显著升高(P<0.01),但极显著低于Con组(P<0.01)。由此可见,上调HSP70的表达可有效缓解热应激导致的猪小肠上皮细胞凋亡。     

无尾鸡骨骼发育关键信号通路研究进展

骨骼系统对机体的生命活动至关重要,它为生物体提供了造血微环境、机械支撑、保护脏器等功能,同时也是钙和其他矿物质等的储存库。家鸡尾骨的表型多样性是研究骨骼系统发育及形成机制的良好资源。Notch、Wnt信号通路的靶基因及其相互作用可以形成周期性表达的特点,是调节体节形成及尾部骨骼终止延伸的分子通路。为了解无尾鸡骨骼发育终止的分子机制,作者分别总结了骨骼发育、无尾鸡骨骼研究进展,并重点讨论影响无尾性状的关键信号通路Notch、Wnt及其在无尾鸡研究中的进展。但是,受体和配体之间相互作用的精确调节以及信号通路中的核心元素仍不清楚,需要通过更多的功能基因组和蛋白质组等方法进行深入研究。     

热休克蛋白27在病毒感染中的作用研究进展

热休克蛋白27(Hsp27)是一种结构上高度保守的小热休克应激蛋白,具有多重生物学功能,在调节蛋白质稳态以维持细胞骨架有至关重要的作用。近年来,热休克蛋白(HSPs)在疾病预防和药物开发中取得较大突破,有研究发现在许多病毒感染宿主细胞后,细胞中Hsp27的表达会发生显著变化,表明Hsp27与病毒感染之间有密切关联,但Hsp27在病毒感染中的应用尚不成熟。论文主要介绍病毒感染宿主细胞后,Hsp27通过抑制细胞的自噬、凋亡、干扰素形成及维持病毒复制等发挥其在病毒感染中作用,此方面研究为以HSPs为靶点研发抗病毒药物提供了新思路。