热激蛋白在动物应激中的应用

热应激蛋白(HSPs)存在于所有动物细胞中,是动物受到应激原刺激后诱导产生的一组应激蛋白,与机体的应激关系密切,在进化上高度保守.本文在对HSP发现、分类及功能简要介绍的基础上,对HSP70在动物应激中的作用及其调控机制进行了详细的综述,指出HSP将对阐明动物应激机理有重要的意义.     

动物热应激蛋白研究进展

热应激蛋白(HSPs)是生物细胞受应激作用而合成的一组高度保守的蛋白质.热应激蛋白主要作为分子伴侣参与蛋白质的折叠、转运及组装等过程,并能恢复或加速清除细胞内已变性的蛋白质而稳定细胞结构.     

热激蛋白及其分子伴侣功能

热激效应,热激蛋白及其分子伴侣功能是当前生物学的研究热点之一。广东蚕业科学一些传统的命题有了新的发展。如家蚕卵热激治疗微粒子病。柞蚕蛹热激处理后抑制微粒子原虫感染蚕卵。家蚕某些品种32℃,湿度60—65％催青能控制雌蚕孵化,预期潜在对热敏感的基因组。滞育卵用高温38—40℃处理并结合适当浸酸可达到随时孵化等。这些现象与热激效应有密切关系,期望通过热激的基础研究得到启迪,阐明其生理生化机制。本文试从热激蛋白及其分子伴侣功能方面作初步的评介。     

热激蛋白研究进展

热激蛋白(Heat Shock Protein)是生物体在多种刺激下产生的一种蛋白质。其特点是分布广泛、表达具有多样性。其生理功能主要起分子伴侣作用，维持生物体正常生理功能。热激蛋白基因的表达调控主要在转录水平上进行，但也有部分表现为翻译水平调控。其基因一般含有保守序列，根据序列的保守性和多样性可推断相应生物体在生物进化过程中的位置。同时本介绍了热激蛋白在体外表达的研究状况。     

热应激蛋白在动物应激反应中的作用机制

热应激蛋白(heatshockproteins,HSPs)是动物在不良因素作用下所产生的一组特异性蛋白质,任何应激均可诱导机体的HSPs合成增加,它能使动物迅速适应环境变化,保护机体不受或少受损害。HSPs作为应激的调控蛋白对阐明动物的应激机理有着非常重要的作用。文中从热应激蛋白的国内外研究现状、生物学功能、在应激反应中的作用机制等方面加以综述,以期为探讨畜禽应激机理提供可行性参考。     

热激蛋白研究进展

热激蛋白是在高温诱导下迅速产生的一种蛋白质,在生物体细胞内含量特别丰富。近年来越来越多的人对其结构、性质、功能等方面作了大量的研究,发现其在生物体内发挥了巨大的生物学功能。热激蛋白的主要作用有：(1)提高生物体的耐寒、耐热性；(2)对生物体的一些疾病(如微粒子病、肿瘤等)有很好的治疗作用；(3)在生物体内充当分子伴侣的角色,帮助肽链的折叠；(4)由于其基因序列的高度保守性为生物分子进化研究提供了依据。因此引起了人们的高度重视,本文对热激蛋白目前的研究成果作了一个简单的综述。     

热应激蛋白抗应激机理的研究进展

热应激蛋白（HSPs）是机体在应激条件下产生的一类高度保守的蛋白质分子家族,对畜禽抗应激机理有着重要的作用,本文简要介绍了热应激蛋白的分类,以及HSP70、HSP90和小分子质量HSPs家族的基因结构、功能及在热应激条件下的表达,为畜禽生产中的抗应激机理研究提供理论参考。     

热应激对肉仔鸡热应激蛋白转录的影响

试验选270只28日龄AA肉用公鸡,随机分为3组,每组6个重复,每重复15只鸡,分别饲养于3个环境控制舱中.采用配对试验设计,各组温度分别为,持续日变高温组为28℃～34℃～28℃,适温自由采食组和适温配对组都为22℃.高温组和适温组鸡自由采食,配对组鸡喂给高温组前1 d的饲料采食量.于试验第2、5、8、12、15和22天每重复取1只鸡屠宰,测定旰中HSP72mRNA含量.试验结果表明:高温和限饲均导致肝中HSP72 mRNA含量升高,第22天高温组与适温组差异显著.试验说明,HSPs可作为热应激的一个敏感指标.     

动物热应激机理及其研究进展

１应激的概念“应激”一词译自英文“ｓｔｒｅｓｓ” ,原意为“紧张、压力、应力”。早在１９３６年加拿大病理专家Ｓｅｌｙｅ博士首先提出应激学说并认为 ,应激是指机体对外界或内部的各种非常刺激所产生的非特异性应答反应的总和 ,或者说应激是机体对向它提出任何要求所做的非特异性应答。这里所说的“非常刺激”可指温度变化、电离辐射、精神刺激、过度疲劳 ,以及感染、中毒等。温度变化产生的应激可包括为热应激、冷应激。Ｓｅｌｙｅ（１９３６）将这些与刺激源关系不大的非特异性变化称为“全身适应综合症”（ＧｅｎｅｒａｌＡｄａｐｔ…     

鸡热应激与热应激蛋白的作用机理研究

高温导致畜禽热应激问题的危害正日益突出并倍受关注。针对这些问题本刊推出“热应激专栏”,目的是为缓解夏季普遍存在的畜禽热应激提供理论和技术支持,使从业者能通过一些技术手段来规避热应激带来的损失。由于时间的仓促,本期组织的稿件内容覆盖面不是很全,但是以后会陆续推出有关内容,希望大家能继续关注。同时我们也希望专家、学者能踊跃地发表真知灼见与广大读者分享,把热应激理论、防制调控推到一个更高的阶段。     

cDNA of Canine Heat Shock Protein 70 (HSP70)

Full-length canine HSP70 cDNA was sequenced and the expression of HSP70 mRNA was investigated. The full-length cDNA sequence of the HSP70 gene (2322 bp) contained a single long open reading frame (1920 bp) coding a protein of 640 amino acids. The amino acid sequence of the canine HSP70 gene shared about 90-95% sequence similarity with bovine, human and mouse HSP70 proteins. Southern blot analysis with HSP70 probe gave three distinct bands of 9.4 kb, 5 kb and 4.4 kb in BamHI digests and two distinct bands of 19 kb and 4 kb in EcoRI digests. Canine HSP70 mRNA was detectable in canine peripheral blood mononuclear cells and stomach but not in liver, kidney, spleen, small intestine, large intestine and skin of dogs.     

谷氨酰胺对热休克蛋白表达的影响

谷氨酰胺的研究是生理和营养免疫领域研究的热点之一 ,近年来发现当动物处于应激状态下 ,谷氨酰胺不能满足机体需要 ,添加谷氨酰胺有助于增强机体对应激的抵抗能力。热休克蛋白 (HSP)是动物对外界刺激作出应答反应时产生的多肽类物质 ,起减缓应激不良影响、恢复机体正常机能的作用。鉴于最近几年来谷氨酰胺和热休克蛋白关系的研究 ,本文从体内、外试验研究两方面论述了谷氨酰胺对应激细胞的保护作用 ,以及添加谷氨酰胺与提高HSP表达的关系 ,且对其作用机制作了初步的探讨     

家蚕热休克蛋白70家族基因的染色体定位及表达特征

热休克蛋白70家族(Hsp70)是非常保守的蛋白家族,每个物种的Hsp70家族都有多个成员,每个成员都可能具有特殊的功能。为了能够对家蚕Hsp70家族各成员进行科学命名和了解其特有的功能,分析家蚕Hsp70家族成员的编码基因及其在染色体上的定位,并通过实时荧光定量PCR方法检测这些基因在5龄第3天幼虫中肠、脂肪体和丝腺组织中的转录表达情况。家蚕诱导型Hsp70家族成员Bmhsp70A和Bmhsp70B的编码基因集中分布在第27号染色体上,有多个拷贝;组成型Bmhsp70家族成员的编码基因则分布在不同的染色体上,一般仅有1个拷贝。家蚕Hsp70家族基因中有10个能转录并翻译蛋白质产物的成员,还有1个能正常转录但不能正确翻译的假基因。实时荧光定量PCR结果表明:在常温(25℃)条件下,组成型Bmhsp70家族基因Bmhsc70-4和Bmhsc70-3的表达水平较高,而其它基因成员的表达水平则相对较低,诱导型Bmhsp70家族基因成员在常温下也有一定程度的基础表达;40℃热激2 h后,Bmhsp70家族所有基因的表达水平都有所升高,其中诱导型Bmhsp70家族基因Bmhsp70B和Bmhsp68的转录表达上升水平远高于组成型Bmhsp70家族基因Bmhsc70-3和Bmhsc70-4。不同表达类型的家蚕Hsp70家族基因成员在5龄幼虫中肠、丝腺和脂肪体中的表达情况不同,热激2 h后的表达变化规律也不完全相同,提示家蚕Hsp70家族成员具有各自特殊的功能。     

热应激对小鼠胚胎细胞HSP70表达和超微结构的影响

本研究旨在确定体外培养的小鼠胚胎细胞合成HSP70的时期,研究热应激对该阶段胚胎细胞超微结构的影响.将合子和体外发育至2-细胞、4-细胞、8～16-细胞及囊胚阶段的胚胎分别进行37、39和41℃的热应激处理,用免疫荧光细胞化学法检测胚胎细胞中HSP70的诱导表达;将体外培养至早期囊胚的小鼠胚胎分别施以39℃2h和41℃2h处理,分别在热应激后0和2h时收集胚胎,制作超薄切片,用电子显微镜观察胚胎细胞的超微结构变化.在各细胞期胚胎中,37℃组胚胎HSP70表达阴性(一);39℃组胚胎,从8～16-细胞开始呈现弱表达(+),囊胚呈阳性表达(++);41℃组的胚胎从4-细胞开始呈现弱阳性表达(+),8～16-细胞胚胎和囊胚呈阳性表达(++).39和41℃热应激处理的小鼠早期囊胚超微结构和对照组均发生明显的变化,但经37℃恢复培养2h后,39℃组胚胎的各细胞器超微结构恢复正常,而41℃组胚胎未能恢复.结果表明,小鼠胚胎从4-细胞期有HSP70的诱导合成,在囊胚期诱导合成最多;热应激使胚胎亚细胞结构出现退行性变化,轻度退行性变化是可逆的.     

热应激绍兴鸭不同组织HSP70基因mRNA表达研究

研究蛋鸭热应激条件下不同组织中热休克蛋白70(HSP70)基因mRNA表达规律,为揭示蛋鸭热应激反应机理提供参考。60只绍兴蛋鸭25℃饲养20d,其中30只进行40℃热应激处理1h,采取荧光定量PCR方法分别测定不同组织中HSP70mRNA的表达水平。试验组与对照组相比,肝脏、脾脏和胰腺组织HSP70mRNA表达差异不显著,其他6种组织HSP70基因表达量均有不同程度的增加,试验组心脏、腿肌、垂体、下丘脑、胸肌、肾脏中HSP70基因表达量分别高于对照组3.6倍、2.8倍、2.7倍、2.4倍、2.2倍和1.57倍。     

热休克蛋白70(HSP70)研究进展

由热应激诱导产生的热休克蛋白（HSPs）通过其分子伴侣作用参与蛋白质折叠、转运、细胞保护、抗原呈递,及肿瘤免疫等许多重要体内过程,从而对生物体起着重要的作用,本文就HSP70国内外最新研究进展作一综述。     

武明欣1，2王际英2李宝山2张德瑞3蔡胜昌1，2王世信2孙永智2张利民2?

本试验旨在研究酶制剂对刺参生长、体成分、免疫能力及氨氮胁迫下免疫酶活力和热休克蛋白70含量的影响。试验共配制粗蛋白质含量为20％的试验饲料5种,首先配制不含酶制剂的基础饲料作为对照,然后分别以0．04％木聚糖酶、0．10％纤维素酶、0．01％淀粉酶和0．15％复合酶（由0．04％木聚糖酶、0．10％纤维素酶和0．01％淀粉酶组成）等量替代基础饲料配方中的α－淀粉。每种饲料设3个重复,每个重复放养体重（4．02±0．04） g 的幼参40头。试验期为56 d。结果表明：1）木聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶、复合酶组的增重率分别比对照组提高了17．38％（P＜0．05）、7．63％（P＜0．05）、1．88％（P＞0．05）和20．75％（P＜0．05）,特定生长率分别比对照组提高了0．25％／d（P＜0．05）、0．03％／d（P＜0．05）、0．01％／d（P＞0．05）、0．30％／d（P＜0．05）。2）饲料中添加木聚糖酶显著提高了刺参体壁粗蛋白质的含量（ P＜0．05）,添加纤维素酶、淀粉酶和复合酶显著提高了刺参体壁粗蛋白质、粗脂肪和粗灰分的含量（ P＜0．05）。3）饲料中添加木聚糖酶、纤维素酶和复合酶显著提高了体腔液中过氧化氢酶的活力（ P＜0．05）;添加淀粉酶显著提高了体腔液中溶菌酶、超氧化物歧化酶、过氧化氢酶活力（ P＜0．05）。4）在120 h氨氮胁迫过程中,各组体腔液中溶菌酶、超氧化物歧化酶、过氧化氢酶活力及热休克蛋白70含量基本呈先上升后下降趋势。除纤维素酶组外,其余加酶组体腔液中热休克蛋白70含量的最大值均高于对照组。综上,饲料中适量添加木聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶或其复合酶均能显著促进刺参生长,改善体成分,提高免疫能力,木聚糖酶的促生长作用更明显,而淀粉酶的促免疫作用更明显。氨氮胁迫下,饲料中适量添加木聚糖酶、纤维素酶、淀粉酶或其复合酶均能使刺参更迅速和强烈地表现出免疫抵抗反应。     

热应激雏鸡免疫器官中热休克蛋白70的定位研究

通过检测热休克蛋白70（heat shock protein,HSP70）在免疫器官及细胞上的分布规律,研究热应激雏鸡免疫器官中热休克蛋白70的定位及表达。结果显示：HSP70在常温饲养雏鸡的胸腺、脾脏、法氏囊中均有明显的表达,在胸腺、脾脏的细胞中主要以胞浆表达为主,而法氏囊中则以胞核表达为主,脾脏中HSP70的表达强度最为稳定。热应激时,胸腺中HSP70的IOD值随日龄增长而逐渐降低,末期显著低于对照组（P〈0．05）;脾脏中HSP70的IOD值随日龄增长逐渐降低,末期稍低于对照组（P〉0．05）;法氏囊中HSP70的IOD值与饲养日龄间无明显规律,末期高于对照组（P〉0．05）。结果表明,热应激对雏鸡胸腺的损伤明显,胸腺细胞通过自身合成HSP70抵抗热应激的能力较差,而对脾脏和法氏囊影响较小。