植物源ACE抑制肽研究进展

目前治疗高血压药物均存在一定副作用,而植物源ACE抑制肽成本低、资源丰富、安全性好等优点,成为研究关注的焦点.该文综述了植物源ACE抑制肽作用机制、制备方法、活性评价方法和国内外最新研究进展,旨在为植物源ACE抑制肽的进一步开发和利用提供参考.     

抗高血压活性肽GAP-B的结构及生理功能

本文研究新型乳酪蛋白源抗高血压活性肽GAP—B的分子量与一级结构,并检测其对体内外降血压效果。研究过程采用高效液相与质谱联用、基质辅助激光解吸离子化一飞行时间串联质谱和N端蛋白质序列检测仪等实验方法检测活性肽GAP—B的分子量与氨基酸序列;检测了活性肽产物GAP—B对血管紧张素转化酶（ACE）的抑制活性,并用活性肽GAP—B灌胃自发性高血压大鼠（spontaneously hypertensive rats,SHR）和SD大鼠,观察对SHR和sD大鼠血压的影响。结果显示：抗高血压活性肽GAP—B分子量为M1,氨基酸序列为A1-A2;GAP—B在体外对ACE有很强的抑制活性,抑制率为84.4％;GAP—B对SHR有显著的降血压作用,而对血压正常的SD大鼠的血压没有影响。     

食用菌ACE抑制肽制备及其功能活性研究进展

高血压疾病严重危害人类健康,ACE抑制肽易被人体吸收且降血压效果好,现正逐渐应用于该类疾病的调控。我国食用菌资源丰富、种植量大,其中提取得到的ACE抑制肽毒副作用小、安全性高,现已成为重要研究热点领域。本研究从食用菌ACE抑制肽的作用机制、提取与分离鉴定、活性检测以及构效关系等方面进行综述,以期为进一步开展研究奠定基础。     

挤压协同酶法制备高粱蛋白ACE抑制肽及其稳定性

【目的】 利用挤压协同酶法制备高粱蛋白ACE抑制肽,为提高高粱蛋白资源的利用效率提供参考。【方法】 以高粱粉为原料,先经挤压处理,再经淀粉酶酶解,最后通过碱性蛋白酶酶解,获得高粱蛋白ACE抑制肽。研究物料水分、挤压温度和淀粉酶活力对高粱蛋白酶解液的水解度和ACE抑制活性的影响,并探讨高粱蛋白ACE抑制肽的稳定性。【结果】 随着物料水分含量和挤压温度的增加,挤压过程中单位机械能耗（SME）逐渐降低。在挤压环境下,高粱中淀粉和蛋白质的相互结合变得松散,淀粉-蛋白质包埋体系被破坏;同时高粱中球形蛋白质体被打破,提高所获得高粱蛋白的酶敏感性,在碱性蛋白酶的作用下生成更多具有抑制活性的短肽。挤压过程中物料水分含量和挤压温度以及α-淀粉酶活力对高粱蛋白酶解液的水解度和ACE抑制率有显著影响。随着物料水分的增加,蛋白质分子的聚合程度下降,使得高粱蛋白酶解液的水解度和ACE抑制率随之增加,当物料水分增加至19%后,挤压过程对蛋白质周围的淀粉分子的破坏作用降低,水解度和ACE抑制率的上升趋势趋于平缓;当挤压温度从120℃增加至180℃时,高粱内部的蛋白质-淀粉包埋体系破坏加剧,同时蛋白质的空间结构在高温作用下的变性程度加大,高粱蛋白酶解液的水解度由7.42%增加至11.06%,同时高粱蛋白ACE抑制肽的抑制率也由46.57%增加至53.41%;挤压后高粱粉经α-淀粉酶处理,进一步去除包裹在蛋白质周围的淀粉,发现随着α-淀粉酶活力的增加,高粱内部的蛋白质-淀粉包埋体系破坏程度加剧,为制备高粱蛋白ACE抑制肽提供更多原料,导致高粱蛋白酶解液的水解度和ACE抑制率随之增加,当α-淀粉酶活力增加至2.0 U·g ^-1时,淀粉酶与淀粉结合达到饱和状态,水解度和ACE抑制率趋于稳定。高粱蛋白ACE抑制肽经温度和酸碱处理后,ACE抑制活性在68.1%—71.31%,保持了良好的抑制活性;高粱蛋白ACE抑制肽在体外经胃肠道酶系消化酶解后,ACE抑制活性均高于73%,依然保持了较强的ACE抑制活性,说明挤压协同酶法制备的高粱蛋白ACE抑制肽具有长期保存有效性,同时能够在胃肠道消化后保持生物活性。 【结论】 采用挤压协同酶法可以显著提高高粱蛋白酶解液的水解度和ACE抑制肽的活性,同时制备的高粱蛋白ACE抑制肽具有良好的稳定性,为拓宽高粱的利用和制备功能性食品配料提供了一条新途径。     

牛乳蛋白源生物活性肽研究进展

牛乳蛋白是可获取的主要动物乳蛋白源，它提供的不仅仅是氨基酸营养，更重要的是它蕴藏着许多具有潜在生理功能的活性肽，通过酶的作用释放出来从而调节机体的生理功能。重点综述了牛乳蛋白源生物活性肽研究进展，探讨了阿片活性肽、免疫调节肽和ACE抑制肽的研究进展。     

乳酪蛋白源抗高血压活性肽的制备及其生理活性

本文研究乳酪蛋白源抗高血压活性肽(Antihypertensive peptides of casein)的制备及其在体内与体外对高血压的影响.乳源酪蛋白酶解产物经过大孔树脂DA201C脱盐处理,并采用RP-HPLC的分离纯化,检测了脱盐酶解产物与活性肽产物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制活性,并用活性肽产品与酶解物灌胃SHR,观察SHR血压的影响.结果显示,活性肽(02mg·mL-1)与酶解产物(1 mg·mL-1)对ACE的活性有很强的抑制作用,抑制率分别为75.5%、80.1%;活性肽(5 mg·kg-1)与酶解产物(500mg·kg-1)均对自发性高血压大鼠(SHR)有较显著的降血压作用.     

乳源降血压七肽基因在毕赤酵母中的表达研究

利用基因工程技术在毕赤酵母中高效表达乳源抗高血压七肽,为大规模生产抗高血压肽奠定基础。根据毕赤酵母密码子偏爱性,人工合成了具有较高活性的抗高血压七肽串联基因序列。将串联基因克隆至表达载体pPIC9上,并转化毕赤酵母GS115,经PCR检测获得2株重组菌株。重组菌经甲醇诱导,表达的分泌蛋白经胰蛋白酶酶解,测定酶解产物抑制ACE酶活性。结果表明,表达蛋白的胰蛋白酶酶解产物抑制ACE酶活性达到65.12%。IC50值为0.0203 mg.mL-1。研究成功合成了串联的13拷贝抗血压七肽基因,并实现了其在毕赤酵母中的高效表达,表达蛋白的胰蛋白酶酶解产物具有抗高血压肽活性。     

醋蛋中ACE抑制肽的分离及其活性保护的研究

ACE抑制肽在体内稳定性的研究对于其功能活性的保护具有重要意义。采用凝胶色谱层析法对经酶解后的醋蛋液进行分离纯化,收集具有较高抑制活性的多肽组分。再将其与卵磷脂结合形成复合物,目的是利用卵磷脂的乳化性保护多肽活性。利用FT-IR、XRD对复合物的结合效果进行验证分析,结果发现卵磷脂与活性肽结合后,活性肽的ACE抑制活性在体外模拟前后相较于未经结合处理得到明显的升高。红外光谱研究发现复合物中活性肽与卵磷脂发生相互作用。通过XRD进一步验证并推断是活性多肽被卵磷脂吸收后以无定形或分子态的形式存在。因此,可认为经过卵磷脂复合的多肽可以很好保留ACE抑制活性且可以降低其被胃肠道酶降解的风险。     

发酵牛肉火腿中ACE抑制肽的稳定性研究

研究了发酵牛肉火腿中提取的ACE抑制肽的热处理、室温储存和模拟胃肠道消化稳定性。结果表明,发酵牛肉火腿中提取的ACE抑制肽,在50、72、85和100℃下处理5 min和100℃下5、10、20和40 min处理后,处理组和对照组ACE抑制活性无显著差异。在室温下储存2 d,处理组和对照组ACE抑制活性无显著差异(P0.05),但储存至3 d,它的ACE抑制活性显著低于对照组(P0.05),其后储藏时间对提取物的ACE抑制活性无显著影响。ACE抑制肽经体外模拟胃肠道消化后,其活性与对照组无显著差异。     

超声波辅助酶法制备绿豆ACE抑制肽的工艺研究

【目的】确定绿豆ACE抑制肽的最佳制备工艺,以及最佳工艺条件下所得ACE抑制肽的抑制率。【方法】以绿豆为原料,采用超声波辅助酶法制备绿豆ACE抑制肽,通过单因素试验研究超声波处理时间、加酶量、水浴温度、超声波功率、酶解时间对蛋白水解度和所得ACE抑制肽的抑制率的影响。在单因素试验的基础上,利用响应面分析法优化超声波辅助酶法制备绿豆ACE抑制肽的工艺,并确定最佳工艺条件下ACE抑制肽的抑制率。【结果】超声波辅助酶法制备绿豆ACE抑制肽的最佳工艺条件为:超声波处理时间20min、水浴温度55℃、超声波功率155W、加酶量5%、酶解时间2h,在此条件下实际得率可达到89.27%。【结论】在优化的最佳工艺条件下,所得ACE抑制肽的抑制率可达89.27%,较传统酶法制备的绿豆ACE抑制肽提高了9%。     

A Novel Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitory Peptide from the Milk Casein: Virtual Screening and Docking Studies

Angiotensin I converting enzyme (ACE) plays an important physiological role in the regulation of hypertension. In this study, we applied virtual screening to discover a novel angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides from milk casein. One potential hit was identified based on docking scores, subsequently confirmed by activity studies in vitro (IC50=20.85 μmol L-1). The proposed peptide in this study contains a unique sequence, Lys-Val-Leu-Ile-Leu-Ala. Moreover,we performed the docking studies to understand the binding mode between the enzyme and peptide hit.     

大豆降压肽的生产工艺研究

应用4种蛋白酶酶解大豆分离蛋白,研究其水解效果和降压活性。实验选定碱性蛋白酶为生产大豆降压肽的最适酶,并对其酶解条件进行了优化,确定生产大豆降压肽的最佳条件为：温度60℃,pH8.0,底物浓度4%,碱性蛋白酶浓度4%,水解度14.4%,优化后的ACE抑制率可达到84.1%。     

蛋清源生物活性肽功能及其构效关系研究进展

禽蛋为人类提供了丰富的营养物质,如蛋白质、脂质和维生素等。蛋清蛋白不仅具有许多功能性质,通过酶法制备获得的蛋清肽还具有丰富的生物活性。然而,通过水解得到的蛋清源生物活性肽往往具有多种生物活性,且产量较低、结构差异较大,难以获得普适的活性-结构关系结论。本文以鸭蛋蛋清蛋白和鸡蛋蛋清蛋白为对象,综述了蛋清肽的主要生物学功能如降血压、抗氧化、促进矿物质吸收、降血糖、调节肠道健康等,探讨了其结构-活性关系,并对蛋清源生物活性肽的后续深入研究进行了展望,以期为蛋清蛋白的高值化利用提供参考。     

类蛋白反应在食品蛋白质和活性肽研究中的应用

文章综述类蛋白反应的化学机制,以及其在食品蛋白质研究工作中的应用。同时,介绍类蛋白反应在改善生物活性肽的ACE抑制作用和抗氧化活性方面的新应用,以及可能的机制—肽分子结构重组机制。     

胃-胰蛋白酶水解蜂王浆主蛋白制备血管紧张素转化酶抑制肽工艺的优化

采用胃-胰蛋白酶水解蜂王浆主蛋白(MRJPs),对底物浓度、pH值、酶作用时间和蛋白酶浓度对水解效果的影响进行单因素分析,然后通过正交试验对胃-胰蛋白酶共同作用的酶解工艺进行优化;最后采用超滤分离技术对王浆主蛋白水解产物(H-MRJPs)进行分离,以制备血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽。结果表明:优化的酶解工艺为37℃恒温、质量比为1%的胃蛋白酶(pH=2.0)和胰蛋白酶(pH=7.5)各水解2h;在最佳工艺条件下,MRJPs水解度为28.7%,总氮回收率为35.5%;通过SDS-PAGE电泳未检测到MRJPs水解产物(H-MRJPs)含有明显的蛋白条带;采用超滤法对H-MRJPs分离得到分子质量范围为<1、1～5和>5ku的3类血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽,其ACE半抑制质量浓度(IC50)分别为0.33、0.61和1.09mg.mL-1,即以分子质量<1ku的产物活性最强。该结果为利用王浆主蛋白开发降压功能食品提供了科学依据。     

Molecular characteristics and structure–activity relationships of food-derived bioactive peptides

Peptides are functional active fragments of proteins which can provide nutrients needed for human growth and development, and they also have unique physiological activity characteristics relative to proteins. Bioactive peptides contain a great deal of development potential. More specifically, food-derived bioactive peptides have the advantages of a wide variety of sources, unique structures, high efficiency and safety, so they have broad development prospects. This review provides an overview of the current advances regarding the preparation, functional characteristics, and structure–activity relationships of food-derived bioactive peptides. Moreover, the prospects for the future development and application of food-derived bioactive peptides are discussed. This review may provide a better understanding of foodderived bioactive peptides, and some constructive inspirations for further research and applications in the food industry.     

Drying Technology of Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptide Derived from Bovine Casein

Drying technology of angiotensin converting enzyme （ACE） inhibitory peptides derived from bovine casein was investigated. No significance was observed on ACE inhibitory activity of products prepared by spay drying and freeze drying （P〉0.05）. Spay drying was the best drying process for practical industry production. The inlet temperature ranged from 140℃ to 160℃ and the exit temperature ranged from 70 ℃ to 90 ℃ during the spay drying process. Under the optimal conditions, scale-up of angiotensin converted enzyme inhibitory peptide from 1 L to 10 L and the experiment was successively conducted. Peptide yield was 29% and half inhibitory concentration （IC50） was 0.53 g. L^-1.