| 2个柞蚕诱导型HSP70基因的克隆及热应激表达特征 |
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| 引用本文： | 刘微,李慧君,王勇,孙影,李喜升,黄伶,肖红,姜义仁,秦利.2个柞蚕诱导型HSP70基因的克隆及热应激表达特征[J].蚕业科学,2016,42(1). |
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| 作者姓名： | 刘微 李慧君 王勇 孙影 李喜升 黄伶 肖红 姜义仁 秦利 |
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| 作者单位： | 沈阳农业大学生物科学技术学院,辽宁省昆虫资源工程技术研究中心,沈阳 110866;沈阳农业大学植物保护学院,沈阳,110866;辽宁省科学技术情报研究所,沈阳,110168 |
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| 基金项目： | 现代农业产业技术体系建设专项;辽宁省农业领域青年科技创新人才培养计划;辽宁省科技攻关计划重大项目;辽宁省教育厅一般项目;辽宁省教育厅一般项目 |
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| 摘 要： | 研究柞蚕热休克蛋白基因在高温胁迫下的表达变化,有助于从分子水平解析柞蚕对高温的应激反应机制。采用RTPCR技术从柞蚕蛹脂肪体组织中克隆了2个热休克蛋白70基因Ap HSP70-1(Gen Bank登录号:KR821069)、Ap HSP70-2(GenBank登录号:KT225460),2个基因的开放阅读框(ORF)均为1 905 bp,编码634个氨基酸,蛋白质具有细胞质特征基序,推测为诱导型热休克蛋白,其序列N端为高度保守的ATPase功能域,C端为多肽结合功能域,是差异位点的主要分布区域。Ap HSP70-1和Ap HSP70-2蛋白之间的序列相似度为86.91%,二者与Ap HSC70蛋白序列的相似度分别为71.82%和70.14%。半定量RT-PCR检测显示,高温(43℃)诱导后柞蚕蛹脂肪体组织中Ap HSP70-1、Ap HSP70-2基因的表达量明显升高,而Ap HSC70基因的表达量变化不大;相对于Ap HSP70-2,正常环境下Ap HSP70-1在柞蚕蛹各组织中几乎不表达,但热激后被诱导表达。qRT-PCR检测高温(43℃)诱导处理后柞蚕蛹脂肪体组织中的Ap HSP70-2表达量上调了6.32倍,Ap HSP70-1的表达量上调了4.18倍。推测克隆的2个Ap HSP70基因在柞蚕应对热激胁迫的反应中发挥重要作用。
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| 关 键 词： | 柞蚕 热休克蛋白70 基因克隆 序列结构 高温 诱导表达 |
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