首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
     检索      

多粘类芽孢杆菌BRF-1抗菌蛋白的分离纯化
引用本文:陈雪丽,郝再彬,王光华,金剑,刘居东.多粘类芽孢杆菌BRF-1抗菌蛋白的分离纯化[J].中国生物防治,2007,23(2):156-159.
作者姓名:陈雪丽  郝再彬  王光华  金剑  刘居东
作者单位:1. 中国科学院东北地理与农业生态研究所/黑土生态实验室,哈尔滨,150081
2. 东北农业大学生命科学学院,哈尔滨,150030
基金项目:黑龙江省哈尔滨市科技攻关项目;中国科学院基金
摘    要:通过硫酸铵分级沉淀、Sephadex G-50柱层析并采用抑菌活性和SDS-PAGE跟踪检测,从多粘类芽孢杆菌BRF-1菌株代谢产物中分离纯化到一种对大豆立枯丝核菌具有拮抗活性的抗菌蛋白,分子量约35.4kD。

关 键 词:多粘类芽孢杆菌  立枯丝核菌  抗菌蛋白  分离纯化
文章编号:1005-9261(2007)02-0156-04
修稿时间:2006-07-07

Purification of Antifungal Protein from Paenibacillus polymyxa BRF-1
CHEN Xue-li,HAO Zai-bin,WANG Guang-hua,JIN Jian,LIU Ju-dong.Purification of Antifungal Protein from Paenibacillus polymyxa BRF-1[J].Chinese Journal of Biological Control,2007,23(2):156-159.
Authors:CHEN Xue-li  HAO Zai-bin  WANG Guang-hua  JIN Jian  LIU Ju-dong
Institution:Laboratory of Black Soil Ecology, Northeast Institute of Geography and Agriecology, Chinese Academy of Sciences, Harbin 150081, China
Abstract:Using(NH4)2SO4 fractional precipitation,Sephadex G-50 chromatography,followed by tracks of fraction antagonistic assay and SDS-PAGE identification, an antifungal protein peak II was purified from metabolic of Paenibacillus polymyxa BRF-1 and was showed to be antagonistic to soybean root rot pathogen, Rhizoctonia solani,on PDA plates.Molecular weight of this protein by SDS-PAGE is about 35.4 kD.
Keywords:Paenibacillus polymyxa  Rhizoctonia solani  antifungal protein  purification
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号