| 大菱鲆肠道蛋白酶的分离纯化及性质的初步研究 |
| |
| 引用本文： | 王海英.大菱鲆肠道蛋白酶的分离纯化及性质的初步研究[J].水产学报,2005,29(5):624-629. |
| |
| 作者姓名： | 王海英 |
| |
| 作者单位： | 1. 中国水产科学研究院黄海水产研究所,山东,青岛,266071
2. 中国海洋大学生命科学与技术学部,山东,青岛,266003 |
| |
| 基金项目： | 青岛市科技发展计划项目“大菱鲆消化酶的研究”（02-1-KJ-YJ-50） |
| |
| 摘 要： | 以大菱鲆肠道为材料,对大菱鲆消化生理中起重要作用的肠蛋白酶的分离纯化条件和理化性质进行了研究。经Tris-HCl缓冲液抽提,硫酸铵分级分离,DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephadex G-100凝胶过滤层析分离纯化,获得大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ的电泳纯制品,并对该酶的性质进行了研究。结果显示:纯酶的分子量约为58kD。纯酶最适反应pH为9.0,最适反应温度50℃;pH稳定范围6.0~11.0,30℃以下酶活性稳定;Mn2 可激活大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ,Cu2 、Zn2 、Ag 、Fe3 则对酶活性有抑制作用;巯基蛋白酶抑制剂显著抑制大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ的活性,金属蛋白酶抑制剂对大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ无影响。50℃、pH9.0条件下以双倒数作图法得大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ催化酪蛋白水解的Km值为2.92g.L-1。
|
| 关 键 词： | 大菱鲆 肠蛋白酶 纯化 性质 |
| 文章编号： | 1000-0615（2005）05-0624-06 |
| 收稿时间： | 2004-09-30 |
| 修稿时间： | 2004年9月30日 |
Preliminary study on purification and partial characterization of the intestine protease from Scophthalmus maximus L. |
| |
| WANG Hai-ying.Preliminary study on purification and partial characterization of the intestine protease from Scophthalmus maximus L.[J].Journal of Fisheries of China,2005,29(5):624-629. |
| |
| Authors: | WANG Hai-ying |
| |
| Institution: | WANG Hai-ying~1,XUE Chang-hu~2,SUN Mi~1,WANG Yue-jun~1,WANG Qing-yin~1 |
| |
| Abstract: | |
| |
| Keywords: | Scophthalmus maximus L intestine proteinase purification characterization |
| 本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录！ |
| 点击此处可从《水产学报》浏览原始摘要信息 |
| 点击此处可从《水产学报》下载免费的PDF全文 |
|
