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凡纳滨对虾精氨酸激酶的分离纯化及性质研究
引用本文:姚翠鸾,王志勇,张瑞英,韩学哲,张子剑,孔鹏,冀培丰,黄珊珊.凡纳滨对虾精氨酸激酶的分离纯化及性质研究[J].水产学报,2008,32(5):690-696.
作者姓名:姚翠鸾  王志勇  张瑞英  韩学哲  张子剑  孔鹏  冀培丰  黄珊珊
作者单位:1. 集美大学水产学院水产生物技术研究所,福建省高校水产科学技术与食品安全重点实验室,福建,厦门,361021
2. 河北人学生命科学学院,河北,保定,071002
3. 科学出版社,北京,100717
基金项目:国家重点基础研究发展计划(973计划),国家自然科学基金,集美大学创新团队基金
摘    要:经过CM-纤维素批量层析、Separdex G-100柱层析、DEAE_纤维素柱层析等步骤,从凡纳滨对虾肌肉组织分离得到精氨酸激酶,经SDS-PAGE检测达到电泳纯,分子量约为40kDa.对该酶的性质进行分析结果表明,精氨酸激酶的最适作用温度为55℃,当温度高于65℃时,酶活力显著下降;pH 8时酶活力较高,低浓度的精氨酸对酶活力有促进作用,高浓度时表现抑制作用,而底物类似物精胺和氨基胍则对酶促反应表现出完全的抑制.NaCl,KCl对酶的活力具有促进作用,低浓度(10 mmol·L-1)MgCl2对酶活力表现出激活作用,而CuCl2与MnCl2则表现出完全抑制酶活力,CaCl2与ZnCl2在低浓度时对酶活力无明显影响,但是随着浓度升高,对酶具有抑制作用.

关 键 词:凡纳滨对虾  精氨酸激酶  纯化  性质
收稿时间:2007/12/3 0:00:00
修稿时间:3/3/2008 12:00:00 AM

Purification and partial characterization of Arginine kinase from muscle tissue of shrimp, Littopenaeus vannamei
YAO Cuiluan,WANG Zhiyong,ZHANG Ruiying,HAN Xuezhe,ZHANG Zijian,KONG Peng,JI Peifeng and HUANG Shanshan.Purification and partial characterization of Arginine kinase from muscle tissue of shrimp, Littopenaeus vannamei[J].Journal of Fisheries of China,2008,32(5):690-696.
Authors:YAO Cuiluan  WANG Zhiyong  ZHANG Ruiying  HAN Xuezhe  ZHANG Zijian  KONG Peng  JI Peifeng and HUANG Shanshan
Institution:Fisheries College of Jimei University,Fisheries College of Jimei University,College of Life Science, Hebei University,Science Press,College of Life Science, Hebei University,College of Life Science, Hebei University,Fisheries College of Jimei University and Fisheries College of Jimei University
Abstract:
Keywords:Littopenaeus vannamei  arginine kinase  purification  characterization
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