鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质 |
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引用本文: | 李金玲,叶蕾蕾,尤娟,熊善柏,胡杨,安玥琦.鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质[J].华中农业大学学报,2018,37(6):105-112. |
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作者姓名: | 李金玲 叶蕾蕾 尤娟 熊善柏 胡杨 安玥琦 |
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作者单位: | 华中农业大学食品科学技术学院;国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心(武汉) |
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基金项目: | 国家自然科学基金项目(31671884);国家现代农业产业技术体系专项 (CARS-45-27) |
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摘 要: | 以鲢(Hypophthalmichthys molitrix)肌肉为原料,采用硫酸铵盐析、凝胶过滤层析(Sephacryl S-300HR)和阴离子交换层析(DEAE-Sepharose FF)对鲢内源性转谷氨酰胺酶(TGase)分离纯化,并对其酶学性质进行研究。结果表明,酶液经多步纯化后可得单一酶蛋白,其分子质量为100ku,比活力为126.7U/mg,纯度提高34.2倍,该酶适宜的反应pH和温度分别为8.0和50℃。鲢内源性TGase具有Ca~(2+)依赖性,最适Ca~(2+)浓度为3mmol/L。DTT在低浓度(0~5 mmol/L)范围能增加酶的活性,而高浓度的DTT、EDTA及Mg~(2+)、Cu~(2+)、Zn~(2+)、Ba~(2+)、Sn~(2+)、Fe~(3+)等金属离子则表现出抑制作用。鲢内源性TGase对鲢和草鱼肌球蛋白有较强的催化交联作用,能够诱导鲢、草鱼肌球蛋白交联形成多聚体,且对鲢肌球蛋白的催化交联作用更强。
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关 键 词: | 鲢 内源性转谷氨酰胺酶 分离纯化 酶学性质 交联 |
Purification and some enzymatic properties of transglutaminase from silver carp |
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Abstract: | |
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