首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
     检索      

牛乳铁蛋白抗菌肽(Lactoferricin)基因的克隆与表达质粒构建
引用本文:邓强,王春晓,鲁建章,朱政,刘承初,刘景晶.牛乳铁蛋白抗菌肽(Lactoferricin)基因的克隆与表达质粒构建[J].安徽农业科学,2008,36(11):4442-4445.
作者姓名:邓强  王春晓  鲁建章  朱政  刘承初  刘景晶
作者单位:1. 上海水产大学食品学院,上海,200090
2. 浙江省医学科学院保健食品研究所,浙江杭州,310013
3. 复旦大学上海医学院,上海,200032
4. 中国药科大学生命科学与技术学院,江苏南京,210009
基金项目:上海市重点学科建设项目(T1102);上海水产大学项目(05-207).
摘    要:按大肠杆菌偏爱密码子设计了牛乳铁蛋白肽的3段引物序列,通过PCR合成BeL1-2-3,经双酶切后克隆入pED质粒的BamHⅠ和HindⅢ位点之间,构建出牛乳铁蛋白肽的表达载体,转化至E.coliBL-2(1 DE3),获得牛的乳铁蛋白肽基因克隆菌。该克隆菌经诱导后,可表达出可观的融合蛋白,且表达量与诱导时间呈一定相关性。

关 键 词:乳铁蛋白  牛乳铁蛋白肽  基因克隆  融合表达
文章编号:0517-6611(2008)11-04442-03
修稿时间:2008年1月28日

Gene Cloning and Plasmid Construction of Recombinant Bovine Lactoferricin
DENG Qiang.Gene Cloning and Plasmid Construction of Recombinant Bovine Lactoferricin[J].Journal of Anhui Agricultural Sciences,2008,36(11):4442-4445.
Authors:DENG Qiang
Abstract:In order to prepare Lactoferricin in large scale,the primer sequences of LfcinB was designed and BeL1-2-3 was synthesized by PCR.After digestion with the restriction endonucleases,the target gene was inserted between the BamHⅠand HindⅢ sites of the expression vector pED,and the recombinant plasmid was transformed into E.coli BL-21(DE3).Then the expression plasmid LfcinB was successfully constructed.After induction,fusion protein was expressed at considerable amount and its expression level depended on induction time.
Keywords:Lactoferrin  Bovine Lactoferricin  Gene cloning  Fusion expression
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号