| 鸭MHCⅠ轻链cDNA克隆及其蛋白的二级结构分析 |
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| 引用本文： | 阮小飞,蒋一男,高凤山,陈卫红,郝慧芳,夏春.鸭MHCⅠ轻链cDNA克隆及其蛋白的二级结构分析[J].农业生物技术学报,2007,15(1):41-45. |
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| 作者姓名： | 阮小飞 蒋一男 高凤山 陈卫红 郝慧芳 夏春 |
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| 作者单位： | 中国农业大学动物医学院,北京,100094 |
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| 摘 要： | 为了阐明鸭主要组织相容性复合体Ⅰ(MHCⅠ)的结构并推进其功能研究,采用Full RACE PCR法从鸭淋巴细胞cDNA文库中克隆了鸭MHCⅠ轻链(Anpl-β2m)cDNA,GenBank登陆号为AB246408。随后,采用pMAL-p2X/E.coliTB1原核表达系对Anpl-β2m成熟肽基因进行了可溶性表达,表达的融合蛋白命名为MBP-β2m。融合蛋白经过Amylose树脂亲和层析纯化、Western blot分析和蛋白酶切割后,用圆二色谱测定了其二级结构,并同源模建了Anpl-β2m蛋白的三级结构(3D)。cDNA克隆结果显示Anpl-β2m cDNA长792bp,包含18bp 5'端和414bp 3'端非翻译区。其ORF为119个氨基酸(aa),包含20aa信号肽和99aa成熟肽。成熟肽序列的第25位和80位为半胱氨酸(C),第80位半胱氨酸附近的“YTCRVDH”序列与免疫球蛋白超基因家族的特征基序“YxCxVxH”相符。氨基酸序列与鸡、鱼、蛙、人和鼠等的β2m基因比较,同源性30.3%~65.9%之间。圆二色谱测定结果显示Anpl-β2m蛋白呈典型的β折叠结构,α螺旋、β折叠、转角和随机卷曲含量分别为0、50、23和26。同源模建显示Anpl-β2m蛋白三级结构(3D)与人和小鼠β2m3D结构类似,由7个β片层组成,不含α螺旋。
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| 关 键 词： | 鸭 β2微球蛋白 二级结构 同源模建 |
| 文章编号： | 1006-1304（2007）01-0041-05 |
| 收稿时间： | 2006-04-05 |
| 修稿时间： | 2006-05-28 |
cDNA Cloning and Protein Structure Analysis of Duck MHC Class Ⅰ Light Chain (Anpl-β2m ) |
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| RUAN Xiao-fei,JIANG Yi-nan,GAO Feng-shan,CHEN Wei-hong,HAO Hui-fang,XIA Chun.cDNA Cloning and Protein Structure Analysis of Duck MHC Class Ⅰ Light Chain (Anpl-β2m )[J].Journal of Agricultural Biotechnology,2007,15(1):41-45. |
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| Authors: | RUAN Xiao-fei JIANG Yi-nan GAO Feng-shan CHEN Wei-hong HAO Hui-fang XIA Chun |
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| Institution: | College of Veterinary Medicine, China Agticultural University, Beijing 100094, China |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | |
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