α和α'亚基缺失对大豆分离蛋白乳化特性的影响

为了探究β-伴大豆球蛋白(7S)中α和α′亚基缺失对大豆分离蛋白乳化特性的影响,该文以东农47(对照)和3种不同蛋白亚基缺失型(α缺失、α′缺失以及α、α′缺失)大豆为原料提取大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate,SPI),通过十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(Sodium Dodecyl Sulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis,SDS-PAGE)技术分析其亚基组成,然后制备乳状液并测定乳化活性指数(Emulsifying Activity Index,EAI)、ζ-电位、粒径、微观结构、稳定动力学指数(Turbiscan Stability Index,TSI)及界面蛋白吸附量。结果表明:α′亚基缺失型SPI乳状液乳化活性指数最大,为87.59 m2/g;ζ-电位绝对值最大,为47.7 mV;粒径最小,为2.223μm;显微结构显示其分子最小且分布最均匀,稳定动力学指数最小;界面蛋白吸附量最大,为31.40%。4种不同SPI乳状液的稳定性结果由大到小为α′亚基缺失型、东农47、α亚基缺失型、α和α′亚基缺失型。研究结果可为高乳化性大豆蛋白系列产品的开发应用提供理论支撑和技术支持。