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番鸭 (Cairina moschata ) 睾丸N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶的提取及性质研究
引用本文:王长康,黄一帆,黄小红,陈宏惠.番鸭 (Cairina moschata ) 睾丸N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶的提取及性质研究[J].畜牧兽医学报,2007,38(6):552-557.
作者姓名:王长康  黄一帆  黄小红  陈宏惠
作者单位:福建农林大学动物科学学院动物保健研究所,福州,350002
基金项目:福建省自然科学基金项目(2006J0297);福建省教育厅科研基金(2005K32)资助项目
摘    要:以番鸭睾丸为材料,通过硫酸铵沉淀分级分离、DEAE-32离子交换柱层析和Sephadex G-100分子筛柱层析纯化,获得比活力为19.18 U/mg、纯化倍数为6.46倍的N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶制剂。以对-硝基苯-N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖为底物,研究酶催化底物水解的反应动力学。结果表明:酶的最适pH为5.6,该酶在pH3.0~7.6区域较稳定,而在pH〉7.6能很快失活;酶的最适温度为55℃。当温度为80℃时,酶完全失活。在40℃以下处理30 min,酶活力保持稳定,高于45℃,酶稳定性较差。酶促反应动力学符合米氏双曲线方程,测得米氏常数Km为0.215 mmol/L,最大反应速度Vm为5.54μmol/L.min。酶催化pNP-β-D-GlcNAc反应的活化能为69.05kJ/mol。金属离子对酶的效应试验表明:高浓度的Na+和K+对酶有抑制作用;Mg^2+对酶有轻度激活作用,Cu^2+、Pb^2+、Zn^2+、Ca^2+、Ba^2+对酶活力有不同程度的抑制作用;Al3+对酶有抑制作用。

关 键 词:番鸭  N-乙酰-βD-氨基葡萄糖苷酶  性质
文章编号:0366-6964(2007)06-0552-06
修稿时间:2006-09-12

Priliminary Purification and Properties of the β-N-Acetyl-D-glucosaminidase from Cairina moschata
WANG Chang-kang,HUANG Yi-fan,HUANG Xiao-hong,CHEN Hong-hui.Priliminary Purification and Properties of the β-N-Acetyl-D-glucosaminidase from Cairina moschata[J].Acta Veterinaria et Zootechnica Sinica,2007,38(6):552-557.
Authors:WANG Chang-kang  HUANG Yi-fan  HUANG Xiao-hong  CHEN Hong-hui
Institution:Institute of Animal Health, College of Animal Science, Fujian Agriculture and Forestry University, Fuzhou 350002, China
Abstract:
Keywords:
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