植物多酚-牛血清白蛋白相互作用及对蛋白质结构的影响

多酚与蛋白质的相互作用取决于蛋白质和多酚的结构与类型，为研究不同植物多酚与牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）之间的相互作用，探明不同植物多酚对BSA结构的影响，进而筛选出稳定的植物多酚-BSA复合物。该研究采用原花青素（proanthocyanidins，PC）、儿茶素（catechin，C）、表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate，EGCG)、茶多酚（tea polyphenol，TP），通过紫外光谱法、荧光光谱法、红外光谱法和分子对接研究植物多酚与BSA相互作用及其对蛋白质结构的影响。结果表明：4种植物多酚-BSA复合物的紫外最大波长红移由大到小为EGCG（365 nm）＞PC（364 nm）、C（364 nm）＞TP（363 nm）；红外光谱发现，酰胺Ⅰ带的吸收峰（1 657.44 cm^-1）发生蓝移由大到小为PC（1 656.15 cm^-1）＞TP（1 632.07 cm^-1）＞EGCG（1 631.49 cm^-1）＞C（1 631.44 cm^-1），烟酰胺II带峰形变宽；BSA二级结构由β-转角、无规卷曲转变为β-折叠、ɑ-螺旋，β-折叠含量增加C-BSA（40.20%）>PC-BSA（39.50%）>EGCG-BSA（39.32%）>TP-BSA（34.04%），表明C更能促进BSA的二级结构稳定；荧光光谱表明4种多酚对BSA的猝灭类型均为静态猝灭，且结合位点约为1，表明存在一个结合位点；分子对接结果表明该结合位点位于Sub-domain IIA的疏水腔中，分子间相互作用力主要是氢键、疏水作用力，结合能由小到大为C（-3.72 kJ/mol）＜EGCG（-1.77 kJl/mol）＜PC（-1.02 kJ/mol）＜TP（-0.38 kJ/mol）；4种多酚中C和EGCG与BSA相互作用程度较大，C与BSA的结合能最小，形成的复合物最稳定。通过多酚与蛋白相互作用研究，更好地发挥多酚和蛋白两种组分的功能作用，可为开发功能性多酚-蛋白质复合物产品提供参考。

Polyphenol-bovine serum albumininteraction and its influence on protein structure