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| 鲢鱼骨骼肌过敏原小清蛋白的分离纯化及多克隆抗体制备与应用 | |
| 引用本文： | 汪宁,蔡秋凤,刘光明,陈昭华,王锡昌,苏文金,曹敏杰.鲢鱼骨骼肌过敏原小清蛋白的分离纯化及多克隆抗体制备与应用[J].水产学报,2010,34(1):41-46. |
| 作者姓名： | 汪宁 蔡秋凤 刘光明 陈昭华 王锡昌 苏文金 曹敏杰 |
| 作者单位： | 1. 集美大学生物工程学院,福建省高校水产科学技术与食品安全重点实验室,福建,厦门,361021;上海海洋大学食品学院,上海,201306 2. 集美大学生物工程学院,福建省高校水产科学技术与食品安全重点实验室,福建,厦门,361021 3. 上海海洋大学食品学院,上海,201306 |
| 基金项目： | “十一五”国家科技支撑计划重大项目(2008BAD94B09); 国家自然科学基金项目(30871947,20872049); 福建省自然科学基金项目(2008J0067); 集美大学中青年创新团队基金(2006A002) |
| 摘 要： | 小清蛋白是鱼类的主要过敏原,对该蛋白的研究不仅有利于过敏原检测方法的建立也可为低致敏性水产品的开发提供理论依据。通过组织捣碎、冷冻离心、热处理、Superdex75凝胶过滤等方法从鲢白色肉中纯化得到过敏原小清蛋白。Tricine-SDS-PAGE显示,在非还原条件下,该蛋白呈分子量分别为12ku、14ku、24ku的3个条带。而在还原条件下,仅有分子量为12ku的条带。Western-blotting分析表明,分子量为12ku、14ku和24ku的这3个条带都与小鼠抗蛙小清蛋白单克隆抗体(PARV-19)发生特异性反应,提示它们均为小清蛋白的不同形态。用纯化的小清蛋白制备多克隆抗体,经Protein A Sepharose亲和层析纯化得到高纯度的免疫球蛋白G(IgG)。Dot-blot检测发现,抗体稀释至1/51200时仍能与纯化的小清蛋白有显色反应。用制备的多克隆抗体进行Western-blotting分析,能特异地检测4种鱼(鲤、鲢、鲫、黄鳍鲷)中的小清蛋白。 |
| 关 键 词： | 鲢 小清蛋白 纯化 多克隆抗体 |
| 收稿时间： | 2008/12/11 0:00:00 |
| 修稿时间： | 6/8/2009 12:00:00 AM |
Purification and polyclonal antibody preparation of parvalbumin from silver carp(Hypophthalmichthy molitrix) skeletal muscle |
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| WANG Ning,CAI Qiu-feng,LIU Guang-ming,CHENG Zhao-hu,WANG Xi-chang,SU Weng-jing and CAO Ming-jie.Purification and polyclonal antibody preparation of parvalbumin from silver carp(Hypophthalmichthy molitrix) skeletal muscle[J].Journal of Fisheries of China,2010,34(1):41-46. | |
| Authors: | WANG Ning CAI Qiu-feng LIU Guang-ming CHENG Zhao-hu WANG Xi-chang SU Weng-jing and CAO Ming-jie |
| Institution: | WANG Ning1,2,CAI Qiu-feng1,LIU Guang-ming1,CHEN Zhao-hua1,WANG Xi-chang2,SU Wen-jin1,CAO Min-jie1 (1. College of Biological Engineering,Key Laboratory of Science , Technology for Aquaculture , Food Safety in Fujian Province,Jimei University,Xiamen 361021,China,2. College of Food , Technology,Shanghai Ocean University,Shanghai 201306,China) |
| Abstract: | Parvalbumin is the major allergen of fish species. Investigation into this protein is beneficial not only to detecting allergen,but also to producing aquatic products with low allergenicity. In the present study,parvalbumin from the skeletal muscle of silver carp (Hypophthalmichthy molitrix) was first purified to homogeneity by homogenization,centrifugation,heat treatment extraction and gel filtration chromatography on Superdex 75. Purified parvalbumin revealed three protein bands with molecular mass of 12,... |
| Keywords: | silver carp parvalbumin purification polyclonal antibody |
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