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萝卜CBPs溶菌酶活性的稳定性研究
引用本文:赖晓芳,沈善瑞,王炜军,徐凤彩.萝卜CBPs溶菌酶活性的稳定性研究[J].湖北农业科学,2013,52(6).
作者姓名:赖晓芳  沈善瑞  王炜军  徐凤彩
作者单位:1. 淮海工学院海洋学院,江苏连云港,222005
2. 华南农业大学生命科学学院,广州,510642
基金项目:江苏省海洋生物技术重点建设实验室开放基金项目,淮海工学院博士启动基金项目,淮海工学院自然科学基金项目
摘    要:植物溶茵酶是植物防御体系中的一部分,在植物防卫体系中具有重要作用.萝卜中有2个具溶菌酶活性的几丁质结合蛋白(Chitin-binding proteins,CBPs),分别是CBP1、CBP2组分.为了解CBPs的作用机制以及在萝卜中的生理功能,试验研究了CBP1、CBP2溶茵酶组分酶活性的稳定性.结果显示,CBP1、CBP2在pH 5.4、65℃条件下迅速失活,在pH 3.4~10.6、25℃条件下较稳定;CBP1较CBP2对氧化剂H2O2、NaC1O敏感;CBP2较CBP1对木瓜蛋白酶敏感;2个组分对胰蛋白酶均敏感.

关 键 词:萝卜  溶菌酶活性  几丁质结合蛋白  稳定性

Stability of Lysozyme Activity of Chitin-Binding Proteins from Raphanus sativus
LAI Xiao-fang , SHEN Shan-rui , WANG Wei-jun , XU Feng-cai.Stability of Lysozyme Activity of Chitin-Binding Proteins from Raphanus sativus[J].Hubei Agricultural Sciences,2013,52(6).
Authors:LAI Xiao-fang  SHEN Shan-rui  WANG Wei-jun  XU Feng-cai
Abstract:
Keywords:Raphanus sativus L    lysozyme activity  chitin-binding proteins  stability
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