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1.
鲫和鳜主要过敏原小清蛋白的基因克隆及序列分析   总被引:1,自引:0,他引:1  
小清蛋白(parvalbumin, PV)是鱼类的主要过敏原, 为分析淡水鱼PV的序列及结构特征,采用RT-PCR方法, 从鲫和鳜肌肉中分别克隆得到2种小清蛋白的基因序列。生物信息学分析结果显示, 4种基因的序列长度均为330 bp, 编码109个氨基酸残基, 推导分子量在11.6 ku左右, 等电点为4.45~4.69。氨基酸序列分析表明, 克隆得到的这4种PV序列均含有丙氨酸-14、亮氨酸-16、半胱氨酸-19、苯丙氨酸-67、谷氨酰胺-69以及苏氨酸-79等β型PV特征性残基序列, 表明克隆的目的基因均为β型PV。鲫的2种PV序列相似性为80.73 %, 鳜的2种PV的序列相似性为83.49 %。对克隆得到的PV序列进行空间结构分析显示, 这4种PV序列均含有3个螺旋-松弛-螺旋结构, 即EF-手型结构, 其中靠近C端功能域的两个手型结构为Ca2﹢结合位点。  相似文献   
2.
对虾夷扇贝、海湾扇贝及栉孔扇贝的原料基本工艺特性及蛋白质的组成及特点进行研究。对其软体部分(贝柱、外套膜、内脏、鳃、生殖腺)的质量组成及一般化学组成进行测定,用Duncan多重比较法对测定结果进行分析,比较其相互间差异性。对分离提取的肌原纤维蛋白、肌浆蛋白、胶原蛋白采用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定分析,通过电泳图谱中蛋白质条带数目及分子量的分布情况比较得出3种经济贝类品种间和5种不同软体部分间各蛋白的差异性和相似性。  相似文献   
3.
日本鳗鲡胶原蛋白和小清蛋白的过敏原性   总被引:2,自引:0,他引:2  
以日本鳗鲡皮与肌肉组织为研究对象,采用碱溶、酸溶、盐析、冻干等方法纯化得到胶原蛋白,采用加热、饱和硫酸铵分级盐析、DEAE-Sepharose阴离子交换层析等方法纯化得到两种亚型的小清蛋白(PV-Ⅰ和PV-Ⅱ),纯化的目标蛋白经动物特异性抗体的免疫印迹实验确证。酶联免疫吸附测定和免疫印迹分析结果显示,纯化的胶原蛋白和小清蛋白分别与鱼类过敏患者阳性血清发生特异性反应,且二者之间无免疫交叉反应。体外模拟胃液消化实验和SDS-PAGE分析结果显示,胶原蛋白和小清蛋白均具有较高的消化稳定性。结果提示,日本鳗胶原蛋白和小清蛋白具有较高的消化稳定性和免疫原性,二者可引发不同患者的IgE介导特异性超敏反应。  相似文献   
4.
采用美国药典提供的模拟胃液、肠液配方,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和免疫印迹法(Western blot),分析了太平洋牡蛎肌肉过敏蛋白和非过敏蛋白在体外模拟胃液、肠液消化稳定性的差异.结果表明:在模拟胃液中,非过敏蛋白均能被胃蛋白酶快速降解,而主要过敏蛋白原肌球蛋白在60 min时仍未被完全分解;在模拟肠液中,肌浆蛋白不易被分解,肌原纤维蛋白和原肌球蛋白都能在一定程度上被胰蛋白酶分解.可见,太平洋牡蛎的主要过敏蛋白原肌球蛋白相对于非过敏蛋白具有一定的耐消化性.  相似文献   
5.
以猪血为原材料,通过硫酸铵盐析和柱层析等方法,分离纯化出2种半胱氨酸蛋白抑制剂激肽原(kininogen).激肽原Ⅰ的得率为0.7%,纯化倍数为613.7;激肽原Ⅱ的得率为24.1%,纯化倍数为295.7.SDS—PAGE结果表明,激肽原Ⅰ和激肽原Ⅱ的分子质量分别为58ku和116ku.激肽原Ⅰ和激肽原Ⅱ对白鲢鱼(Hypophthalmichthys molitrix )鱼浆中肌原纤维蛋白降解都有一定的抑制作用,当激肽原Ⅱ添加量为鱼浆质量的0.03%时,可以使鱼糜凝胶强度提高24%.因此,激肽原可作为添加剂有效提高鱼糜制品的凝胶强度.  相似文献   
6.
首先采用酸法提取纯化鲤鱼过敏原(胶原蛋白),依据美国药典提供的模拟胃液、肠液配方,分别利用胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶对纯化的胶原蛋白进行酶解消化,以SDS-PAGE和免疫印迹分析测定纯化的胶原蛋白在体外模拟胃液、肠液中的消化稳定性及免疫原性.结果表明,鲤鱼胶原蛋白经模拟胃液(胃蛋白酶)消化15min出现较为明显的降解,消化1h的产物仍具有一定的免疫原性;经模拟肠液(胰蛋白酶)消化30min出现较为明显的降解,消化3h的产物仍具有一定的免疫原性;经模拟肠液(胰凝乳蛋白酶)消化1~4h均未出现明显降解,其消化产物仍具有较强的免疫原性.结果提示,鲤鱼胶原蛋白的耐消化性及免疫原性可能是导致食物性过敏反应的重要原因.  相似文献   
7.
淡水鱼类主要过敏原的模拟肠胃液消化   总被引:1,自引:0,他引:1  
采用Tricine-十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(Tricine-SDS-PAGE)和免疫印迹(Western-blot)方法,通过模拟肠胃液消化实验分析淡水鱼类肌肉中主要过敏原小清蛋白(parvalbumin,PV)的消化特性。Tricine-SDS-PAGE结果显示,纯化的鲫、鲢PV在模拟胃液消化实验中反应5~30min明显分解,而在模拟肠液消化实验中4h仍未见明显分解。鲫、鲢肌浆蛋白在模拟胃液消化实验中,肌浆蛋白中的PV比纯化PV的分解时间明显延长,消化30~60min仍未被完全分解,而其它肌浆蛋白消化10~30min就完全分解。采用抗PV多克隆抗体的Western-blot显示,该抗体能特异识别PV及其降解产物。研究结果表明,淡水鱼类PV相对于非过敏蛋白具有较高的消化稳定性,而胃蛋白酶能较好地分解该过敏原。  相似文献   
8.
为了解集美大学学生的饮食及食物过敏情况,对在校学生进行了问卷调查.调查共分发了4000份,主要涉及水产品食物过敏的种类、过敏症状等.调查收到有效问卷3890份,应答率为97.3%.自诉过敏的学生为1149人,约占29.5%.对水产品食物过敏的有545人(占自诉过敏的47.4%),其中31例经ELISA检测,IgE为对蟹的原肌球蛋白呈阳性反应(占水产品食物过敏的5.7%,占蟹过敏的11.3%).男女之间无统计学差异.自诉对蟹、虾、贝、鱼等水产品的过敏症状相似,多为皮疹和皮肤瘙痒.调查结果表明,蟹、虾、贝类和鱼是主要的水产品过敏食物.食物过敏症患者血清食物过敏原特异性IgE升高明显,采用ELISA检测法,方便,安全,准确,对临床确诊与防治食物过敏症有重要意义.  相似文献   
9.
克氏原螯虾原肌球蛋白的纯化及过敏原性分析   总被引:1,自引:0,他引:1  
以13份甲壳类动物过敏患者血清的Western—blotting分析,确定克氏原螯虾主要过敏原为36ku蛋白质.通过盐析、等电点沉淀及热处理等方法纯化该蛋白质,以兔抗拟穴青蟹原肌球蛋白(Tropo-myosin,TM)多克隆抗体的Western—blotting分析,确定该蛋白质为TM.同源性分析表明,克氏原螯虾TM与南美白对虾TM、拟穴青蟹的氨基酸序列相似性较高(〉90%).酶切位点预测显示,它分别有49个胰蛋白酶和6个胰凝乳蛋白酶的酶切位点.模拟胃肠液消化实验结果显示,纯化TM不易被胃蛋白酶降解,易于被胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶降解,进一步的Western—blotting和抑制性ELISA分析结果显示,其消化产物仍具有一定的免疫活性.采用蒸煮处理可降低TM的消化稳定性及免疫活性,且蒸煮处理时间越长,效果越显著.说明。TM为克氏原螯虾主要过敏原.与其他甲壳娄动物TM的序列相似件较高.  相似文献   
10.
采用硫酸铵盐析、DEAE-Sephacel,DEAE-Sepharose阴离子交换柱层析、SP-Sepharose阳离子交换柱层析和Sephacryl S-200凝胶过滤柱层析,从青石斑鱼的胃中分离纯化到3种胃蛋白酶原(PG-1、PG-2和PG-3),SDS-PAGE结果显示,它们的分子量分别为35、36和37 ku.在pH 2.0下,3种胃蛋白酶原转化为有活性的胃蛋白酶P-1、P-2和P-3,分子量分别约为33、33和34 ku.3种酶的最适pH分别为3.0、2.5和2.5,最适温度均为40℃,且均能被典型的天冬氨酸蛋白酶抑制剂pepstatin A有效抑制.免疫交叉反应结果表明,3种胃蛋白酶原能与大鼠抗黄鳍鲷PG-Ⅰ,PG-Ⅱ,PG-3b,PG-3a,PG-4a及PG-4b多克隆抗体发生不同程度的免疫交叉反应.动力学参数测定结果表明,P-1、P-2和P-3对酸变性牛血红蛋白的KM/Kccat及Kcat/Km值分别为7.0×10-5 mol/L,17.6 S-1,2.5×105mol/(L· S);5.5×10-5 mol/L,22.8 S-1,4.1×105 mol/(L · S)和5.2 ×10-5 mol/L,18.7 S-1,3.6 ×105 mol/1(L· S).  相似文献   
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