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1.
纤维素酶可以降解植物细胞壁,释放胞内养分,并将其中的一部分纤维素降解为动物可直接吸收利用的葡萄糖,显著提高饲料利用率,降低饲料成本。该文系统地介绍了纤维素酶的结构及降解纤维素的机理和影响饲用纤维素酶活力的因素。 相似文献
2.
寒地冬小麦变温下品种间细胞超微结构的比较分析 总被引:1,自引:1,他引:0
为比较抗寒性不同的冬小麦在返青期降温下的细胞超微结构差异,本试验以返青率不同的3个冬小麦品种(系)为材料,实验室内模拟返青期气温变化,设置低温处理、恢复温度和再次低温处理。结果得出,不抗寒的品种在-3℃下即表现出主茎生长点细胞受到严重伤害;中等抗寒性的品种在-6℃下才出现受冻害特征;而抗寒性强的品种则在-9℃下才表现出细胞明显受伤害。 相似文献
3.
为比较抗寒性不同的冬麦品种低温和不同光强作用下叶绿素荧光参数的变化,以3个抗寒性不同的冬麦品种为材料,分别在低温驯化期、低温驯化结束期和封冻期取样,室内暗处理后给予6个不同的光强,测定不同光强下的光合电子传递速率(ETR)、光化学猝灭系数(qP)和非光化学猝灭系数(qN)。结果表明,低温、高光强下抗寒品种东农冬麦1号的ETR、qP和qN显著高于其他2个品种,济麦22的这几个叶绿素荧光参数最低。封冻前抗寒中间型东农705品系的热耗散保持较高水平,但进入封冻期后其热耗散能力迅速降低。 相似文献
4.
低温驯化期冬小麦生理指标变化的比较 总被引:6,自引:3,他引:3
为分析抗寒性不同的冬麦品种在低温驯化期适应性的差异,以两个冬小麦品种为材料,在低温驯化期测定叶片和分蘖节处的生理指标。结果表明,抗寒性较强的东农冬麦1号的电导率低于济麦22;在低温驯化期,两个品种脯氨酸和可溶性蛋白含量均有升高,其中东农冬麦1号两个部位的脯氨酸和可溶性蛋白含量均高于济麦22。 相似文献
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为了解小麦品种的抗寒机制,对抗寒品种东农冬麦1号和对照品种济麦22在低温驯化及封冻阶段植株的叶绿素荧光参数进行测定和分析.结果表明,低温驯化阶段对照品种济麦22新叶的最大荧光产量(Fm)、PSⅡ最大量子产量(Fv/Fm)、实际量子产量(yield)、光化学淬灭(qP)显著高于东农冬麦1号,低温驯化结束后济麦22的这些参数迅速降低,显著低于东农冬麦1号新叶相应的值;调查期内东农冬麦1号新叶的初始荧光(Fo)变化稳定,降幅为26.2%,济麦22新叶Fo的降幅为52.8%;两品种老叶的荧光参数值变化趋势接近一致,低温驯化结束后东农冬麦1号老叶的Fm、qN、qP值显著高于济麦22老叶相应的值.在生产上可以利用叶绿素荧光参数对品种抗寒性进行鉴定,鉴定时期为低温驯化期结束、封冻期开始时,鉴定的部位应为植株新叶. 相似文献
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低温驯化及封冻后不同抗寒性小麦品种细胞超微结构的比较 总被引:6,自引:1,他引:5
为分析不同抗寒性小麦品种在低温胁迫下细胞超微结构的差异,以抗寒品种东农冬麦1号和对照济麦22为材料,分别在低温驯化期和封冻期用透射电镜观察两个品种分蘖节和叶片的细胞超微结构。结果表明,低温驯化期(11月2日)两个品种分蘖节的细胞超微结构均没有受损。抗寒品种东农冬麦1号分蘖节细胞内有少量质体,且分蘖节的液泡占整个细胞的比例较济麦22小;封冻后10 d,济麦22分蘖节发生严重的质壁分离,线粒体外膜不再清晰,而东农冬麦1号分蘖节内除有的线粒体内外脊不再清晰外,其他细胞器官没有明显变化。封冻后30 d东农冬麦1号发生轻微的质壁分离,细胞核完整,线粒体膜不清晰;济麦22分蘖节细胞内含物基本没有,细胞空泡化。调查期内,济麦22叶片的叶绿体紧贴细胞壁排列,细胞内有较大的中央大液泡,11月2日叶绿体内出现拟脂颗粒,封冻后30 d叶片细胞基本空泡化;东农冬麦1号有一部分叶片细胞的叶绿体在细胞中部聚集,调查期内未见叶绿体内出现拟脂颗粒,封冻后30 d线粒体出现破损,叶绿体排列不再规则,但细胞核仍然清晰。 相似文献
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9.
冬小麦产量与群体整齐度遗传分析 总被引:1,自引:0,他引:1
文章以12个冬小麦品系为试验材料,收获后分析其产量性状、农艺性状和群体整齐度。探究有显著差异性状遗传力及群体整齐度对产量及产量构成影响。结果表明,穗长整齐度和穗粒数整齐度与小麦产量及千粒重显著相关。育种过程中,通过提高冬小麦穗长和穗粒数整齐度增加冬小麦产量是有效途径。 相似文献
10.
来源于嗜热古细菌Pyrococcus furiosus乳糖酶基因的原核表达及酶学性质分析 总被引:1,自引:1,他引:0
以嗜热古细菌Pyrococcus furiosus的基因组DNA为模板,通过PCR克隆获得乳糖酶基因celB。将celB基因插入到表达载体pET.30a(+)上构建原核重组表达质粒pET-celB,转化大肠杆菌B121,阳性转化子在28%下经IPTG诱导4h后进行SDS.PAGE电泳和酶活性测定,结果表明celB基因在大肠杆菌中获得高效表达,乳“糖酶基因celB表达的乳糖酶蛋白CELB分子质量约为58kDa。CELB是耐高温酶,其酶促反应最适温度为105%,在95%至110%之间热稳定性较好;pH5.0时该乳糖酶水解活力最高,在pH5.0~10.0之间,pH稳定性较好,该酶对金属离子依赖性不强。 相似文献