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构建胸腺肽αl(Thymosin αl,Tαl)基因原核表达载体,并在大肠杆菌BL21中进行表达,为大量获得胸腺肽αl打下基础。将人工合成的Tαl三串体基因插入到表达载体pET32a后,CaC12法转化大肠杆菌BL21,经氨苄青霉素筛选后用IPTG诱导表达,SDS-PAGE检测BL21中胸腺肽αl的表达。大肠杆菌中检测到与目的蛋白相对分子量(31kD)相符的条带。成功构建了Tαl原核表达载体,该蛋白能在大肠杆菌中表达。 相似文献
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根据大肠杆菌密码子偏嗜性修改、合成胸腺肽alpha 1(Tα1)基因并连接到pET32α(+)中构建融合表达载体pET32α-Tα1,转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导,经15%SDS-PAGE检测,Tα1获得可溶性表达。将诱导表达菌高压均质破碎后进行亲和层析纯化,洗脱蛋白峰经脱盐处理后进行免疫活性测定。通过脾淋巴细胞转化试验测定纯化重组Tα1和人用Tα1的活性,结果显示,重组表达的Tα1具有明显的促进淋巴细胞增殖的活性;脱E受体法E玫瑰花环试验测定结果显示,制备的重组Tα1的E玫瑰花结百分率高于空白对照组14.3%以上(胸腺肽溶液的质量标准为提高10%),能够明显增强T细胞的活性。 相似文献
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