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从土壤中分离筛选获得一株产低温蛋白酶菌株,并对其进行了形态和生理生化鉴定,对部分长度的16S rDNA同源性作了分析,将其鉴定为Chryseobacterium sp.HL221.通过硫酸铵沉淀、G-75和DEAE Sepharose F.F.柱层析从发酵液分离纯化得到纯酶,测得分子量为35000 Da,等电点为4.9.酶促反应最适温度25℃,最适pH为7,酶活在低于25℃,pH7～10范围内稳定. 相似文献
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以少动鞘氨醇单胞茵(Sphingomonas paucimobilis)ZX4菌株为对象,通过酶活检测和PAGE活性染色,研究了以菲为代表的多环芳烃对细胞内多酚氧化酶的影响.结果表明,经菲诱导后,ZX4菌株多酚氧化酶的活性和组成都发生了明显变化.同时当尼古丁降解茵HF-1菌株、HF-2菌株和烟焦油降解菌MR4菌株受相应污染物诱导后,它们的多酚氧化酶组成也发生明显变化.这些结果表明在降解多环芳烃的过程中多酚氧化酶存在蛋白质的诱导迁移过程,即多酚氧化酶在无多环芳烃的情况下存在于细胞内部,而经多环芳烃诱导后迁移至细胞膜外侧或细胞外. 相似文献
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