大豆分离蛋白与壳聚糖相互作用的光谱法研究

为探究蛋白质与多糖的相互作用机理,本研究选取大豆分离蛋白(SPI)-壳聚糖(CS)体系为试验对象,采用荧光光谱法(FS)、紫外-可见光谱法(UV-VIS)和傅里叶红外光谱法(FT-IR)研究两者之间的相互作用力类型。结果表明,CS对SPI有荧光猝灭作用,且猝灭方式为静态猝灭,25℃和35℃下的静态猝灭常数分别为0.45×103L·mol-1和0.26×103L·mol-1,结合位点数分别为1.38和1.27;CS与SPI相互作用过程中焓变值(ΔH)0、焓变值(ΔS)0,说明两者之间的主要作用力为氢键和范德华力。此外,CS的加入均未改变同步荧光光谱和紫外吸收光谱的峰位,表明CS未改变SPI的分子结构,SPI中酪氨酸和色氨酸残基周围的微环境没有明显改变。红外光谱研究中SPI的1 653 cm-1和1 532 cm-1吸收峰以及CS的1 587 cm-1吸收峰消失,表明SPI与CS之间还存在静电相互作用力。本研究结果为蛋白质和多糖在食品工业等领域的应用提供了理论依据与参考。     

大豆分离蛋白-壳聚糖复合物的形成机理研究

为探究蛋白质与多糖之间的相互作用,以大豆分离蛋白(SPI)-壳聚糖(CS)复合体系为研究对象,采用浊度法、电位分析、粒径分析、黏度测定及等温滴定量热法研究两者间的复合物形成状态、机理以及复合过程中的热量变化。结果表明,当pH值为3.0时,不同复合比对SPI-CS复合溶液的浊度影响不大;当CS浓度大于SPI浓度且SPI/CS复合比为1∶30时,复合溶液的粒径分布出现明显的两个峰,电位值变化不大,且两者之间的静电相互作用力微弱,几乎无热量变化。当pH值为6.0时,SPI-CS复合溶液浊度值升高,并在SPI/CS复合比为1∶10时CS达到饱和,此时复合溶液的电位值由原来的负值变为正值,两者间由于静电相互作用形成复合物使得平均粒径分布明显增大;等温滴定量热法研究结果表明,SPI和CS之间的相互作用为放热反应(ΔH0)。本研究为蛋白质和多糖在食品工业等领域的应用提供了理论依据。