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1.
牛精子膜麦芽凝集素结合糖蛋白的分离与定位 总被引:3,自引:0,他引:3
牛精子膜用非离子去污剂NP-40增溶,经固相凝集素亲和层析,初步分离了精子膜麦芽凝集素结合糖蛋白,经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、银染色显示出了四条蛋白质带,分子量分别为78,60,42和33kD。用分离到的糖蛋白制备抗血清,对牛精子进行免疫细胞化学标记,结果顶体区显示为强阳性,与麦芽凝集素亲和细胞化学的染色一致。用抗血清处理精子再进行亲和细胞化学染色时,顶体区的麦芽凝集素结合糖残基多数被封闭,揭示 相似文献
2.
3.
4.
嗜水气单胞菌J-1株OmpA融合蛋白的高效表达及免疫原性分析 总被引:3,自引:0,他引:3
以嗜水气单胞菌(Aeromonas hydrophila)J-1株基因组为模板,根据GenBank已发表的嗜水气单胞菌外膜蛋白的基因序列设计1对引物,扩增去除信号肽序列的成熟外膜蛋白OmpA的基因片段,定向克隆至表达质粒pET32a(+)中,重组质粒经限制性酶切鉴定后测序。结果表明,插入片段长度为948bp,与NCBI上登录的几个相关序列相比,同源性在93.1%-95%之间,缺失4个氨基酸。将重组原核表达质粒pET32a-OmpA转化至大肠杆菌BL21(DE3),经诱导可表达分子量约57.4kD的蛋白,凝胶薄层扫描显示OmpA在转化菌中表达量占全菌蛋白的50%以上。用兔抗J-1株总外膜蛋白血清进行Western blot,在57.4kD处有明显反应条带。融合蛋白经Ni-NTA树脂柱亲和层析纯化后免疫新西兰兔制备抗血清,ELISA效价达1:12800以上。Western blot检测结果显示,该血清与9株具有代表性的气单胞菌的分子量约35kD的外膜蛋白均有较强反应,说明所表达的融合蛋白不仅保持原有外膜蛋白的免疫原性,而且提示OmpA可能是嗜水气单胞菌的共同保护性抗原。[中国水产科学,2008,15(2):301—306] 相似文献
5.
运用Sephacryl S-200凝胶层析和HiTrap rProtein ASepharose亲和层析2种方法对牙鲆(Paralichthys olivaceus)血清免疫球蛋白进行分离纯化,结果表明,牙鲆免疫球蛋白分布于33%~50%的硫酸铵饱和溶液中,其中45%的分离效果最好。凝胶层析和亲和层析样品均出现2个蛋白峰,用还原SDS-PAGE检测确定牙鲆免疫球蛋白存在于第2个蛋白峰中。牙鲆免疫球蛋白重链分子量约为75.4 kD,轻链分子量约为29.9 kD和28.2 kD,推测牙鲆血清免疫球蛋白的分子量为836 kD。制备了兔抗牙鲆免疫球蛋白多克隆抗体,免疫双扩散法检测多克隆抗体效价为1∶32,免疫斑点法检测多克隆抗体效价至少为1∶1 600。运用免疫印迹法(Western-bloting)检测了兔抗牙鲆免疫球蛋白多克隆抗体的特异性,实验证明该抗体与牙鲆全血清中免疫球蛋白重链、轻链反应均成阳性。 相似文献
6.
欧洲鳗鲡血清免疫球蛋白纯化及其结构分析 总被引:8,自引:0,他引:8
应用亲和层析技术提纯欧洲鳗鲡免疫球蛋白(Ig),并对欧鳗Ig的结构和抗原性进行分析。层析结果表明:Ig蛋白呈现一个锐形曲线,蛋白峰与抗原活性峰高度重叠。SDSPAGE分析表明:欧鳗Ig重链分子量为68 kD,轻链有3条,分子量分别为21 kD、23 kD和26 kD。凝胶电泳结果显示:在非变性非还原条件下,欧鳗Ig有790 kD和350 kD 2条蛋白带,在变性非还原条件下有790 kD、593 kD和350 kD 3条蛋白带。Western-blotting试验证实:兔抗欧鳗Ig能识别欧鳗Ig的多种不同聚合体和Ig的重链,但不能识别Ig的轻链。结论:欧鳗Ig在自然条件下可能以四聚体和二聚体的形式存在,这与其它硬骨鱼的Ig形式有差异。欧鳗Ig链间二硫键不健全,在SDS作用下可解聚产生多种不同分子量的聚合体,首次揭示欧鳗Ig的轻链有3种异型。 相似文献
7.
8.
利用抗鸡C3 21肽抗体制备免疫亲和层析柱,对鸡补体C3d进行了分离,并采用间接酶联免疫吸附实验(间接ELISA),对洗脱液中的C3d组分进行了检测,以SDS-PAGE电泳方法对分离到的C3d进行了检测。结果表明,利用亲和柱层析能够分离得到纯度较高的C3d蛋白,为鸡血清中C3d的提取纯化提供了较为简便的方法。 相似文献
9.
为研究鸡p15INK4B蛋白的功能及为制备此蛋白的单克隆抗体提供材料,应用引物搭桥法合成p15INK4B基因,应用基因工程的手段构建p15INK4B基因的原核表达载体,在E.coliRosetta(DE3)菌进行融合表达,并对表达产物进行亲和层析纯化。结果成功地构建了p15INK4B基因原核表达载体,经亲和层析制备了较高纯度的目的表达产物。 相似文献
10.
为探寻从蚯蚓匀浆液中制备蚯蚓纤溶酶(EFE)的简便途径,利用亲和层析的方法,分别从新鲜制备的与多年存放的蚯蚓匀浆液中制备了新、旧蚯蚓纤溶酶(即新、旧EFE)。利用天然电泳、SDS-PAGE纤维蛋白活性电泳分析组分差异,通过纤维蛋白平板比较两者纤溶酶活性,发现蚯蚓匀浆液在存放过程中,EFE的部分组分发生降解,但EFE的比活却升高了1.4倍。 相似文献