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根据凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)网格重链蛋白(CHC)的2个功能结构域Clathtin Propel Repeat (LvCHC1)和Clathrin Heavy Chain Repeat Homology (LvCHC2),分别设计2对特异性引物,扩增目的片段,并克隆至pBAD/gⅢA载体上,以E.coli Top10为宿主菌,在阿拉伯糖的诱导下获得LvCHC1和LvCHC2重组蛋白。以Co2+亲和层析方法,获得纯化的LvCHC1和LvCHC2蛋白,并经质谱分析验证。采用Far-Western方法分析LvCHC1和LvCHC2蛋白与白斑综合征病毒(WSSV)结构蛋白VP26、VP28N和VP37的作用,结果显示,LvCHC1和LvCHC2与VP28N没有结合作用,但都能与VP26和VP37结合,其中与VP26的结合作用较强。表明网格蛋白介导的内吞途径在WSSV侵染过程中起到了一定的作用。本研究可为深入研究WSSV入侵机制提供依据。  相似文献
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