三氮唑类西佛碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱法研究

用荧光光谱及紫外吸收光谱方法,研究了一种三氮唑类西佛碱与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,分析了不同温度下西佛碱对BSA的荧光猝灭作用。研究表明三氮唑类西佛碱对BSA有较强的荧光猝灭作用,西佛碱对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭。并根据修正的Stern-Volmer方程,计算了西佛碱与BSA间的结合常数Ka,根据非辐射能量转移理论求得了西佛碱与BSA间的结合距离r;用Van,t Hoff方程计算了热力学参数,用三维荧光光谱研究了BSA构象的变化和用分子对接方法研究了西佛碱与BSA的结合位点,热力学数据表明二者主要以氢键和范德华作用力结合。     

氯氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱手段及分子模拟实验研究了在pH=7．4的生理酸度条件下氯氰菊酯（CM）与牛血清白蛋白（BSA）之间的相互作用。证实了CM对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。计算了热力学参数,由△H和△s值推断CM与BSA之间主要靠疏水作用力结合;△G〈0表明此作用过程是自发的。分子模拟实验说明结合位点为siteⅡ。     

光谱法研究丙烯酰胺与牛血清白蛋白的相互作用

本文从光谱学的角度研究了有毒物质丙烯酰胺(AA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验结果表明,在pH =7.0和室温条件下,AA可通过静态猝灭的方式有效地猝灭BSA的荧光,AA的加入影响了BSA的构象.通过荧光数据计算可得到AA与BSA的结合位点数(n=0.933)及表观绑定常数(KA=5.55×103 mol·...     

Diludine与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了Diludine与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明,Diludine对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下Diludine对BSA的荧光作用及Stern-Volmer方程得到Diludine与BSA反应的结合常数K为1.23×106 L/mol(298 K)和2.27×104 L/mol(303 K)。根据Lineweaver-Buck,结合位点数为0.938 7(298 K)和0.674 03(303 K)。热力学参数△H和△S分别为1.84×10-3 J/mol和-1.91×103 J/mol,热力学数据说明Diludine与BSA之间主要以静电作用力与疏水作用力相互结合。根据Forster非辐射能量转移理论,求出Diludine与BSA间的结合距离r=4.58 nm。     

茜素紫与牛血清白蛋白相互作用特征研究

在不同温度下,用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了茜素紫(Alizarin-Violet,ALV)与牛血清白蛋白(bovineserum albumin,BSA)相互作用特征。分别用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理试验数据,得到相互作用常数的平均值为1.078×105L/mol,相互作用的ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ的平均值分别为-8.030kJ/mol、-29.19kJ/mol和69.80J/K,作用位置为2.38nm,作用位点数为1.173。证实了在试验浓度和温度范围内,ALV与BSA可相互作用形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,为研究ALV的生态环境效应、生物学效应和对蛋白质构象的影响以及ALV的染色机理等提供了重要信息。     

中性红与牛血清白蛋白相互作用特征研究

在模拟动物体生理器件和不同温度下,用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱法等研究了中性红（Neutral Red,NR）与牛血清白蛋白（bovine serum albumin,BSA）的相互作用,证实了NR有很强地箨灭BSA荧光强度的能力。分别用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理试验数据,得到在25～43℃度时相互作用的生成常数K。B（平均值为4．250×10^4kJ／mol）、热力学参数（△H^θ、△G^θ和AS^θ的平均值分别为-6．432kJ／mol、-21．38kJ／mol和-48．68J／K）和结合位点数（平均值为1．155）。     

荧光法研究吡啶甲酸铬与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法和吸收光谱法研究了在生理条件下吡啶甲酸铬(CP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,CP对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出CP与BSA的结合常数(KA)及结合位点数(n).根据同步荧光光谱法研究了CP对BSA构象的影响.     

二价金属离子与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了5种二价金属离子与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用,通过生物大分子猝灭反应机制和结合位点模型研究发现锌离子Zn2+,镍离子Ni2+,钴离子Co2+ 和钙离子Ca2+ 均可导致牛血清白蛋白内源荧光猝灭,Zn2+,Ni2+ 和Co2+ 离子半径处在正常范围,能有效进入牛血清白蛋白结合位点与牛血清白蛋白结合形成超分子配合物,使牛血清白蛋白的二级结构发生改变,主要表现为静态猝灭。Ca2+离子半径较大,受空间位阻影响不能有效进入结合位点对BSA二级结构影响较小,不能与BSA形成配合物,表现为动态猝灭;而Mg2+ 由于大的水合半径阻碍了Mg2+ 与牛血清白蛋白的有效碰撞,使电子或能量的转移受阻,从而导致Mg2+ 对牛血清白蛋白内源荧光无猝灭作用。图3表2参16     

克百威与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

[目的]探讨克百威与牛血清白蛋白的相互作用。[方法]采用同步荧光光谱法,研究在pH 7.40 Tris-HCl缓冲体系下克百威与牛血清白蛋白的相互作用,计算不同温度下的结合常数,并探讨了克百威与BSA之间的作用力类型。[结果]在正常生理条件下克百威对牛血清白蛋白的较强的猝灭作用为静电作用。根据不同的药物浓度及温度的变化,判断其猝灭方式可能为静态猝灭。在25、37、50℃温度下反应的结合常数KSV分别为1.17×104、1.07×104和0.99×104L/mol,克百威与BSA按1∶1的比例结合。[结论]该研究对从分子水平上了解克百威的体内转运与代谢具有一定的指导意义。     

尼古丁猝灭牛血清蛋白荧光机制的研究

研究了尼古丁对牛血清蛋白荧光光谱变化,以及牛血清蛋白荧光猝灭机制,同时利用同步荧光研究了尼古丁对酪氨酸和色氨酸的影响,结果表明:尼古丁猝灭牛血清蛋白荧光是通过静态机制,形成常数为KA=2.1×107 L.mol-1,每一个牛血清蛋白分子结合尼古丁的位点数为0.22,牛血清蛋白与尼古丁的这种结合是很弱的,没有影响分子的构象,酪氨酸残基荧光没有变化,只是色氨酸荧光强度降低,荧光峰位置不变。     

纳米银为基底的表面增强拉曼光谱研究香豆素与牛血清白蛋白的相互作用

实验报道了香豆素的拉曼光谱以及在银纳米粒子基底上的表面增强拉曼光谱,并对其特征峰进行了归属,与固体香豆素的常规拉曼进行对比,发现香豆素的特征峰位置基本没变.实验优化了牛血清白蛋白(BSA)与银纳米粒子的体积混合比例,研究了香豆素与BSA相互作用的表面增强拉曼光谱.实验表明, BSA与银纳米粒子体积比为1∶3混合时, BSA的拉曼增强信号最佳.在低浓度下,银纳米粒子对香豆素及BSA都有明显的增强效果,其增强效果主要体现在银纳米粒子与香豆素苯环中的π电子、羰基中的氧原子以及BSA中含有孤电子的N原子、蛋白质中二硫键中的S原子发生吸附作用.加入BSA后,香豆素中525,675 cm,和1 327 cm~(-1)处的拉曼信号发生红移,但并未消失,说明香豆素的骨架振动因与牛血清白蛋白发生作用而受到影响;拉曼位移1 184,1 230,1 563 cm~(-1)处的拉曼峰信号明显减弱,这是由于加入BSA后,香豆素的C—O不对称伸缩振动以及C=O的伸缩振动造成的; 847,897,1 488 cm~(-1)拉曼峰消失,这是由于香豆素中芳环平面与BSA作用而导致的.与香豆素的表面增强拉曼光谱信号相比,香豆素与BSA复合物的表面增强拉曼光谱信号明显减弱,可能是BSA的α-螺旋结构被香豆素分子中的平面结构所插入,产生非共价键的π-π堆积的作用,使香豆素中芳环π电子密度发生变化,引起能量改变.以银纳米粒子为基底,利用表面增强拉曼光谱考察香豆素与BSA的相互作用,具有分析时间短、操作简单快速、原位无损检测等优点,为香豆素及其他增香剂与蛋白质相互作用的深入研究及其药理研究提供了参考.     

丹皮酚与牛血清蛋白相互作用的电化学研究

在pH 6.0的B-R缓冲溶液中,采用电化学方法研究了丹皮酚(PAE)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:PAE与BSA形成了一种非电活性的超分子化合物,结合常数为7.71×105L/mol,结合位点数为2。PAE与BSA分子上的结合位点可能在BSA疏水腔内。     

四种抗生素与牛血清白蛋白相互作用的紫外吸收光谱法研究

利用紫外吸收光谱法研究了头孢地尼(CDR)、克林霉素(CLMC)、罗红霉素(RM)和卡那霉素(KLMC)4种抗生素类药物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,并对其结合反应机理进行初步探讨,同时以CDR分子为基体研究了BSA对药物分子的影响。结果表明,在人体生理pH值试验条件下CDR、CLMC、RM及KLMC与BSA的结合常数分别为1.02×105、1.24×104、1.38×103、1.04×103L/mol,用Scatchard拟合法求得CDR与BSA的结合常数为0.88×105L/mol,两种方法结果基本一致。     

对溴苯甲醛-4-苯基-2-噻唑脲与人血清蛋白相互作用的研究

采用荧光法研究了对溴苯甲醛-4-苯基-2-噻唑脲(BHP)与人血清蛋白(HSA)之间的相互作用。根据溴苯甲醛-4-苯基-2-噻唑脲与HSA相互作用的荧光敏华作用,利用Stern-Volmer方程及非辐射能量转移理论处理试验数据,采用同步荧光光谱探讨了BHP对HSA构象的影响。结果表明,BHP可以使HSA的荧光增强,表明两者之间发生了能量转移,能量转移的机理是BHP与HSA结合形成了复合物。荧光增强(敏化)效应主要源于给体-受体间的偶极-偶极作用的能量转移。能量转移的结果为内原发色基团(给体donor)的荧光被猝灭和外源发色基团(受体acceptor)荧光被敏化,计算得到其敏化常数为-2.494 5×104。同步荧光光谱表明,相互作用引起HSA构象变化,提示结合位点更接近于色氨酸。