昆虫热休克蛋白的研究进展

 热休克蛋白是细胞或生物体受到热胁迫后新合成的一类遗传上高度保守的蛋白，在原核生物和真核生物中普遍存在。作者根据国内外近年来热休克蛋白的研究概况，对昆虫的主要热休克蛋白家族的生物学特性、辅助蛋白、热休克基因的调控和热激信号的传导进行了综述，分析了热休克蛋白在昆虫体内作为分子伴侣、诱导生物体耐热性和稳定细胞骨架的生物学功能，并讨论了昆虫热休克蛋白在衰老和生物进化研究中的意义以及在生物标记和肿瘤治疗上的应用前景。     

小热休克蛋白家族的研究进展

小热休克蛋白(sHSP)是热休克家族中的成员,是在进化中高度保守的一系列分子量较小的蛋白质,作为分子伴侣,它们部分结合在变性的蛋白上,防止了由于刺激蛋白不可逆转的集聚,并在细胞内发挥着不同的功能.由于利用热处理使热休克蛋白的表达量增加,从而使水果和蔬菜的抗冻性增强的方法已经得到认可,所以研究小热休克蛋白具有重要的生物学意义,在研究植物抗逆功能基因的表达、农业等方面的应用前景十分广阔.     

热休克蛋白及其分类·特点和调节

介绍了热休克蛋白的分类,概括了热休克蛋白的独特特点,阐明了热休克蛋白在转录水平和翻译水平上的调节过程。     

热休克蛋白在鱼类生殖中的作用研究进展

热休克蛋白(Heatshock protein,HSP)对鱼类生殖具有极其重要的作用,是提高鱼类产量与影响鱼类繁育成败的关键因素。对热休克蛋白在鱼类生殖中的作用的研究现状进行了概述,从鱼类生殖细胞的发生发育、热休克蛋白的作用机理、热休克蛋白在生殖中的调控机理等方面进行了阐述,并对今后热休克蛋白在鱼类生殖中的研究发展趋势进行了展望,旨在为我国鱼类人工繁殖建立提供科学依据,同时为水养殖鱼类种苗生产提供可控性强的工艺流程。     

小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2互作调控其酶活性

【目的】为探究拟南芥小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的关系。【方法】构建带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的原核蛋白表达载体，将小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的重组蛋白诱导表达后进行体外免疫共沉淀试验，并利用过氧化氢酶活性试剂盒检测过氧化氢酶活力。【结果】成功构建了带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的蛋白表达载体，并通过体外免疫共沉淀试验发现带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4能够将无纯化标签的过氧化氢酶2成功纯化出来，过氧化氢酶活性检测表明小热休克蛋白HSP17.4可以显著增强过氧化氢酶2活性。【结论】本研究证明小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2存在相互作用，并且小热休克蛋白HSP17.4激活过氧化氢酶2酶活性，为进一步研究小热休克蛋白HSP17.4通过调控过氧化氢酶2参与非生物胁迫响应奠定基础。     

龟鳖类动物热休克蛋白研究进展

介绍了热休克蛋白(HSP)的分类、特点及生物学功能,总结了近年来龟鳖类动物HSP在抗缺氧机制、性别决定机制、组织表达特异性及免疫调节方面的研究进展,并讨论了中华鳖HSP研究的意义和前景。     

昆虫热休克蛋白研究概况

生物体在受到刺激时会产生应激反应,生成热休克蛋白抑制正常蛋白的合成。通过对昆虫热休克蛋白HSPs研究,对了解昆虫的一些主要生理生化特性,如抗寒性、耐热性等有着重要的意义。对昆虫热休克蛋白的研究现状和应用进行了综述。     

热休克蛋白在植物抗逆反应中的作用

综述了近年来热休克蛋白提高植物耐热性、耐寒性和耐旱性的机理,并提出未来该领域的研究可以借助酵母双杂交、免疫共沉淀等蛋白互作技术,筛选与热休克蛋白互作的靶蛋白,弄清其互作的生物效应,这必将有助于更清楚地阐明热休克蛋白在植物抗逆反应中的作用机理.     

热休克蛋白与肌内磷脂的关系

热休克蛋白是重要的膜蛋白之一,可与磷脂结合调控细胞膜的流动性、渗透性和完整性,在医学和生理领域得到广泛的关注。在肉制品中,磷脂的降解与肉品风味形成密切相关,热休克蛋白与磷脂的结合将对肉品风味有着重要的影响。本文综述了热休克蛋白的功能、与磷脂的相互作用及其对磷脂水解的影响。     

春小麦经热锻炼后热休克蛋白表达及对产量的影响

热休克蛋白(heat shock proteins,HSP)是细胞或生物体受到热胁迫后新合成的一类遗传上高度保守的蛋白,在干旱条件下对小麦的热休克蛋白70(HSP70)表达进行了初步的探讨.发现作物经过热锻炼(Heat Acclimation)后,热休克70的基因和蛋白表达均显著升高,其作物抗逆性有望明显提高,即通过热锻炼可以提高组织的抗逆性,进而提高农作物在干旱条件下种植时的产量.     

热激蛋白与昆虫的耐热性关系研究进展

热激蛋白的诱导表达是昆虫机体抵抗高温胁迫的重要形式之一,在昆虫的抗逆反应中起着十分重要的作用。就有关昆虫热激蛋白的诱导表达、表达量、诱导表达的温度阈值及基因结构变异对其耐热性的影响方面的研究情况进行了综述。     

HSP70/HSP27对免疫细胞保护作用的研究进展

热休克蛋白（Heat shock proteins,HSPs）作为一类重要的非特异性细胞保护蛋白,在免疫细胞应激耐受和应激保护中发挥着重要作用,其分子伴侣和抗细胞凋亡作用对于维持免疫细胞生存和内环境的稳定具有重要意义.热休克蛋白70（HSP70）和小分子热休克蛋白（Small heat shock proteins,sHSPs）中的HSP27是HSPs家族中的重要成员,也是近年来被广泛关注的研究对象,已经证实在参与调解细胞的增殖、分化和细胞凋亡过程中起到重要的作用.文章就HSP70/HSP27在热应激条件下对免疫细胞的保护作用进行了综述,对该领域中存在的问题进行了回顾,并对其发展前景进行了展望.     

牧草和饲料作物蛋白质变化与耐热性的关系

 高温胁迫影响牧草和饲料作物的生长和生理生化代谢,原有蛋白质的降解、正常细胞蛋白的合成受阻以及诱导合成新的蛋白质等过程均能显著改变蛋白质的组成和含量,进而影响植物的耐热性。本文从热激蛋白(HSPs)等高温诱导蛋白以及高温胁迫对可溶性蛋白、磷脂酶D（PLD）、蔗糖合酶（SS）和蔗糖磷酸合酶（SPS）活性影响等方面,综述了牧草和饲料作物蛋白质变化与耐热性关系的研究现状。提出应进一步对高温胁迫导致蛋白质变化的机理以及蛋白质在植物体内的功能等方面开展研究,为进一步阐明牧草和饲料作物耐热的分子机制和提高牧草的耐热性提供了新的思路。     

应激过程中骨骼肌内热休克蛋白(HSPs)的变化及其调控机制

在应激反应时,细胞可快速产生一系列蛋白质,这些蛋白质即被称为热休克蛋白(HSP)。人们认为HSPs是一种分子伴侣,在保持细胞稳态当中起着十分广泛的作用。骨骼肌中所表达的HSPs包括小分子HSP家族(泛素、alpha B-晶体蛋白、HSP20、HSP27),HSP70、HSP60、HSP90等。骨骼肌是一个非常复杂的系统,其中的收缩蛋白是由各种不同的肌肉纤维类型所组成,每一种肌纤维均具有其各自的生化组成和功能特征。HSPs 的表达与肌纤维的类型有关。在肌病或体育锻炼过程中HSPs有明显的变化,然而HSP的诱导及调控的分子机制以及它在维持肌肉功能方面的作用尚未完全明了。本文主要阐述了骨骼肌中HSP的变化及其调控的分子生物学机制。     

小分子热激蛋白的研究进展

热激蛋白是生物体在遭受胁迫环境时诱导产生的一组进化上高度保守的蛋白质,有利于生物体抵御不良环境。综述了植物热激蛋白家族中小分子热激蛋白的种类、功能,并提出了小分子热激蛋白研究中存在的问题及今后的研究方向。     

HSP70研究进展及其在粘孢子虫分类学与病害学中的应用

热休克蛋白(HSPs)是生物细胞在受热、生物应激、理化因素等应激原刺激后所产生的一类在生物进化过程中最保守的蛋白,在原核生物和真核生物中普遍存在。其中HSP70是最受关注、研究最为深入的一种,也是含量最丰富的HSPs家族。HSP70具有高度保守的序列,常作为分子伴侣在协助新生多肽链折叠、蛋白质复合体的装配、调节、修复和降解变性方面起着重要作用。对近年来国内外HSP70的研究概况、生物学特性、生物学功能及在粘孢子虫中的应用研究现状进行了综述,并对HSP70在粘孢子虫中的研究前景进行了讨论。     

Expression and Localization of HSPs in the Liver of Transported Pigs

To demonstrate the distribution and expression of heat shock proteins (HSPs) in the liver, five kinds of HSPs, namely HSP70 , HSP72, HSP86, HSP90 and HSP27 were determined after a long distance transport using immunohistochemistry and Western blot. All five HSPs were regularly detected in the liver of both the transported and the control group. Both nuclear and cytoplasmic labeling was present in hepatic cells;however, localization of HSPs was quite different in hepatocytes. The majority of HSP70, HSP72 and HSP27appeared to predominate in cytoplasm of the hepatocytes. Nuclear signals of HSP90 and HSP86 were most prominent in hepatocytes in which immunostaining in the cytoplasm was relatively weak compared with that in the nucleus. There was subjectively lower staining in the edge of hepatic labule, and lower numbers of HSPs labeled hepatic cells corresponded to light microscopic lesions. The obvious inductions of some HSPs were detected in the liver, especially the HSP90(P＜ 0.01) which belongs to the HSP90 family. However, the obvious reductions of HSP86 (P ＜ 0.05), which belong to the HSP90 family, and HSP27 ( P ＜ 0.05), which belong to small families, were detected in stressed pig liver after six hours of long distance transportation.     

热应激下肉鸡心肌的损伤和热休克蛋白的定位

将90只肉鸡随机分成A组(对照)、B组(热应激6h)、C组(热应激12h)、D组(热应激18h)、E组(热应激24h)和F组(热应激48h)。对各组受试鸡心肌进行病理组织学检查，并利用4种HSP单克隆抗体(HSP27、HSP60、HSC70和HSP86)对心肌纤维进行免疫组织化学染色。实验结果显示，热应激时心肌纤维的病理组织学损伤主要表现为心肌纤维变性和心肌纤维断裂；HSP27、HSP60、HSC70和HSP86在心肌纤维中的定位不尽相同，HSP27、HSC70，和HSP86在心肌纤维中有强阳性表达，但HSP60的阳性染色较弱。提示HSPs在心肌纤维内的广泛分布对保护心肌纤维方面可能起重要的作用。     

植物热激蛋白研究进展

热激蛋白是一类在有机体受到高温等逆境刺激后大量表达的蛋白, 是植物对逆境胁迫短期适应的必需组成成分, 对减轻逆境胁迫引起的伤害有很大的作用 有机体在受到逆境胁迫后, 体内变性蛋白急剧增加, 热激蛋白可以与变性蛋白结合, 维持它们的可溶状态, 在有Mg2+和ATP的存在下使解折叠的蛋白质重新折叠成有活性的构象 文中主要综述和讨论植物热激蛋白的产生与类型、存在与定位, 论述了热激反应的特点、基因表达调控及其功能的研究进展, 并提出热激蛋白与树木耐旱性关系的研究展望